Las proteínas
Ninguna otra familia de biomoléculas tiene tanta variedad funcional como las proteínas: una fibra de colágeno, un anticuerpo y una enzima digestiva son, en el fondo, la misma clase de polímero plegado de maneras distintas. Esta sección explica cómo una secuencia lineal de aminoácidos acaba determinando una forma tridimensional precisa, y por qué esa forma es, literalmente, la función.
Aminoácidos y el enlace peptídico
¿Qué son los aminoácidos y cuántos tipos distintos forman las proteínas de los seres vivos? Indica qué grupos químicos comparten todos los aminoácidos y cuál les…
¿Qué son los aminoácidos y cuántos tipos distintos forman las proteínas de los seres vivos? Indica qué grupos químicos comparten todos los aminoácidos y cuál les confiere las propiedades particulares a cada uno.
Nombra cuatro funciones distintas de las proteínas en los seres vivos y pon un ejemplo concreto de proteína para cada una de ellas.
Nombra cuatro funciones distintas de las proteínas en los seres vivos y pon un ejemplo concreto de proteína para cada una de ellas.
¿Qué es el enlace peptídico? Indica entre qué grupos químicos de los aminoácidos se forma y qué molécula se libera en la reacción.
¿Qué es el enlace peptídico? Indica entre qué grupos químicos de los aminoácidos se forma y qué molécula se libera en la reacción.
Los cuatro niveles de estructura
Observa el esquema de los niveles de organización de las proteínas, numerados del 1 al 4. Nombra cada nivel, describe brevemente su rasgo principal y pon un ejemplo de…
Observa el esquema de los niveles de organización de las proteínas, numerados del 1 al 4. Nombra cada nivel, describe brevemente su rasgo principal y pon un ejemplo de proteína que presente el nivel 4.
En la anemia falciforme una mutación sustituye un único aminoácido de la hemoglobina (ácido glutámico por valina). Explica cómo un cambio tan pequeño en la estructura…
En la anemia falciforme una mutación sustituye un único aminoácido de la hemoglobina (ácido glutámico por valina). Explica cómo un cambio tan pequeño en la estructura primaria puede alterar los demás niveles de estructura y, con ellos, la función completa de la proteína.
Desnaturalización: cuando se pierde la forma
La hemoglobina pierde su forma tridimensional si la temperatura o el pH se alejan demasiado de sus valores normales. ¿Cómo se denomina este proceso, qué enlaces se…
La hemoglobina pierde su forma tridimensional si la temperatura o el pH se alejan demasiado de sus valores normales. ¿Cómo se denomina este proceso, qué enlaces se rompen y qué consecuencia tiene sobre la función de la proteína?
Las enzimas: catalizadores biológicos
¿Qué es una enzima? Explica cómo consigue acelerar una reacción química haciendo referencia a la energía de activación y al complejo enzima-sustrato.
¿Qué es una enzima? Explica cómo consigue acelerar una reacción química haciendo referencia a la energía de activación y al complejo enzima-sustrato.
Muchas vitaminas del grupo B actúan como coenzimas: la tiamina (vitamina B1), por ejemplo, es imprescindible para que funcionen las enzimas que transforman el piruvato…
Muchas vitaminas del grupo B actúan como coenzimas: la tiamina (vitamina B1), por ejemplo, es imprescindible para que funcionen las enzimas que transforman el piruvato en la respiración celular. Explica qué significa que una vitamina actúe como coenzima, razona por qué la carencia dietética de B1 provoca una enfermedad como el beriberi aunque la dieta aporte suficiente energía, y comenta por qué las vitaminas deben incorporarse con la dieta de forma regular.
La gráfica de la actividad de una enzima humana frente a la temperatura tiene forma de campana, con un máximo en torno a $37\ \text{°C}$, y cae bruscamente por encima de…
La gráfica de la actividad de una enzima humana frente a la temperatura tiene forma de campana, con un máximo en torno a $37\ \text{°C}$, y cae bruscamente por encima de ese valor. Explica a qué se deben la subida inicial, el máximo y la caída final de la actividad.
Cofactores, saturación e inhibición enzimática
Un cofactor es un componente no proteico necesario para algunas enzimas: puede ser un ion, como Mg²⁺ o Zn²⁺, o una molécula orgánica, denominada coenzima. Muchas vitaminas son precursoras de coenzimas; no aportan energía ni tomar más garantiza más actividad enzimática. La apoenzima con su cofactor funcional forma la holoenzima.
Al aumentar el sustrato con cantidad de enzima fija, la velocidad inicial crece hasta aproximarse a una velocidad máxima: los centros activos se saturan. Un inhibidor competitivo ocupa el centro activo; su efecto puede reducirse aumentando el sustrato. En la inhibición no competitiva pura disminuye la velocidad máxima y añadir sustrato no la restaura.