Uma fibra de colágeno da pele, um anticorpo que combate o vírus da dengue e a enzima que digere o leite no seu intestino são, no fundo, o mesmo tipo de molécula: uma cadeia de aminoácidos dobrada de um jeito próprio. Nesta página você vai ver como uma sequência linear acaba originando uma forma tridimensional precisa, e por que essa forma é, literalmente, a função da proteína.
Aminoácidos e a ligação peptídica
A seda da aranha, a queratina do cabelo e a hemoglobina do sangue têm propriedades muito diferentes. Mesmo assim, quando são quebradas no laboratório, todas se desfazem no mesmo conjunto de 20 moléculas simples. Que estrutura comum permite que essas peças se encaixem e formem funções tão diversas?
Dos 20 aminoácidos, alguns o nosso corpo consegue produzir (aminoácidos naturais). Outros ele não produz e precisamos obter pela alimentação: são os aminoácidos essenciais. Por isso a combinação de feijão com arroz é tão valiosa: um alimento fornece aminoácidos que faltam no outro.
As proteínas são as biomoléculas mais versáteis. Veja as principais funções:
Função
Exemplo
O que faz
Estrutural
colágeno, queratina
sustenta pele, tendões, cabelo e unhas
Enzimática
amilase salivar
acelera reações químicas
Transporte
hemoglobina
leva O₂ no sangue
Defesa
anticorpos (imunoglobulinas)
reconhecem e neutralizam agentes estranhos
Hormonal
insulina
regula a taxa de glicose no sangue
Pratica★☆☆Por começar
O que são aminoácidos e quantos tipos distintos formam as proteínas dos seres vivos? Indique que grupos químicos são comuns a todos os aminoácidos e qual confere as…
O que são aminoácidos e quantos tipos distintos formam as proteínas dos seres vivos? Indique que grupos químicos são comuns a todos os aminoácidos e qual confere as propriedades particulares a cada um.
Observe o esquema dos níveis de organização das proteínas, numerados de 1 a 4. Dê o nome a cada nível, descreva brevemente a sua característica principal e dê um exemplo…
Observe o esquema dos níveis de organização das proteínas, numerados de 1 a 4. Dê o nome a cada nível, descreva brevemente a sua característica principal e dê um exemplo de proteína que apresente o nível 4.
A hemoglobina funcional de um adulto ($\text{HbA}$) é um heterotetrâmero solúvel. Na anemia falciforme, a mutação pontual no gene da globina $\beta$ substitui um ácido…
A hemoglobina funcional de um adulto ($\text{HbA}$) é um heterotetrâmero solúvel. Na anemia falciforme, a mutação pontual no gene da globina $\beta$ substitui um ácido glutâmico por valina na posição 6 da cadeia polipeptídica ($\text{HbS}$), fazendo com que a desoxi-hemoglobina polimerize em longas fibras insolúveis que deformam as hemácias.
a) A partir das propriedades químicas das cadeias laterais de ambos os aminoácidos, justifique por que essa alteração na estrutura primária altera a conformação e a solubilidade da proteína, e indique que tipo de interações moleculares fracas estabilizam essas fibras.
b) Em um rastreamento genético, detectam-se duas mutações alternativas nesse mesmo códon 6 da globina $\beta$:
Variante A: o ácido glutâmico é substituído por ácido aspártico ($\text{Glu6Asp}$).
Variante B: o ácido glutâmico é substituído por leucina ($\text{Glu6Leu}$).
Preveja, com fundamentação, qual dessas duas variantes manterá uma função biológica praticamente idêntica à $\text{HbA}$ saudável e qual provocará uma agregação patológica semelhante à da anemia falciforme.
Ao pingar limão no leite morno, a caseína solúvel talha em grumos. Ao fritar um ovo, a clara transparente e líquida fica branca e sólida em segundos. Por que uma mudança no meio altera tanto as propriedades de uma proteína sem quebrar a sua cadeia de aminoácidos?
Pratica★★☆Por começar
A hemoglobina perde a sua forma tridimensional se a temperatura ou o pH se afastarem demais dos seus valores normais. Como se chama esse processo, quais ligações se…
A hemoglobina perde a sua forma tridimensional se a temperatura ou o pH se afastarem demais dos seus valores normais. Como se chama esse processo, quais ligações se rompem e que consequência ele tem sobre a função da proteína?
A água oxigenada demora meses para se decompor no frasco. Mas, se você pingar um pouco de sangue ou colocar um pedaço de batata crua, o gás oxigênio é liberado na hora, com muita espuma. Como as células aceleram reações milhões de vezes sem se gastar?
A enzima é específica: cada uma age sobre um substrato ou um grupo muito restrito de substratos, porque só eles têm a forma complementar ao seu sítio ativo. A amilase da saliva, por exemplo, quebra o amido, mas não as proteínas.
Algumas enzimas precisam de uma molécula auxiliar não proteica, a coenzima. Muitas vitaminas do complexo B atuam como coenzimas ou como precursoras delas.
Pratica★★☆Por começar
O que é uma enzima? Explique como ela consegue acelerar uma reação química, fazendo referência à energia de ativação e ao complexo enzima-substrato.
O que é uma enzima? Explique como ela consegue acelerar uma reação química, fazendo referência à energia de ativação e ao complexo enzima-substrato.
Em um laboratório de bioquímica investiga-se a estabilidade térmica de uma enzima humana intracelular. Incubam-se alíquotas da enzima durante 20 minutos a quatro…
Em um laboratório de bioquímica investiga-se a estabilidade térmica de uma enzima humana intracelular. Incubam-se alíquotas da enzima durante 20 minutos a quatro temperaturas distintas ($15\ \text{°C}$, $37\ \text{°C}$, $45\ \text{°C}$ e $70\ \text{°C}$). Em seguida, cada amostra é dividida em duas frações:
Fração 1: mede-se imediatamente a sua velocidade catalítica à mesma temperatura em que foi incubada.
Fração 2: a amostra é devolvida a $37\ \text{°C}$, aguardam-se 15 minutos e mede-se então a sua velocidade catalítica a $37\ \text{°C}$.
Os resultados mostram que a Fração 1 tem atividade ótima a $37\ \text{°C}$, muito baixa a $15\ \text{°C}$ e nula a $70\ \text{°C}$. Na Fração 2, a amostra pré-tratada a $15\ \text{°C}$ recupera $100\ \%$ da sua atividade máxima, enquanto a pré-tratada a $70\ \text{°C}$ mantém uma atividade de $0\ \%$.
a) Interprete molecularmente os resultados da Fração 2 para as amostras de $15\ \text{°C}$ e $70\ \text{°C}$, distinguindo entre a energia cinética do sistema e a desnaturação proteica.
b) Preveja como variaria a curva da Fração 1 se fosse utilizada uma enzima equivalente purificada da bactéria termófila Thermus aquaticus ($T_{\text{óptima}} \approx 75\ \text{°C}$) e justifique que adaptações nas ligações da sua estrutura terciária permitem que ela seja funcional a essa temperatura.
Um cofator é um componente não proteico necessário a algumas enzimas: pode ser um íon, como Mg²⁺ ou Zn²⁺, ou uma molécula orgânica, a coenzima. Muitas vitaminas são precursoras de coenzimas. Tomar vitamina a mais não garante mais atividade enzimática.
Mantendo fixa a quantidade de enzima e aumentando o substrato, a velocidade inicial cresce até se aproximar de uma velocidade máxima: os sítios ativos ficam saturados. Um inibidor competitivo ocupa o sítio ativo, e seu efeito diminui quando se aumenta o substrato. Na inibição não competitiva pura, a velocidade máxima diminui e adicionar substrato não a restaura.
Resumo
Vamos praticar! 3 exercícios de nível médio neste tema