Exercícios: As proteínas

O que são aminoácidos e quantos tipos distintos formam as proteínas dos seres vivos? Indique que grupos químicos são comuns a todos os aminoácidos e qual confere as propriedades particulares a cada um.

Indique quatro funções distintas das proteínas nos seres vivos e dê um exemplo concreto de proteína para cada uma delas.

O que é a ligação peptídica? Indique entre quais grupos químicos dos aminoácidos ela se forma e qual molécula é liberada na reação.

Observe o esquema dos níveis de organização das proteínas, numerados de 1 a 4. Dê o nome a cada nível, descreva brevemente a sua característica principal e dê um exemplo de proteína que apresente o nível 4.

A hemoglobina perde a sua forma tridimensional se a temperatura ou o pH se afastarem demais dos seus valores normais. Como se chama esse processo, quais ligações se rompem e que consequência ele tem sobre a função da proteína?

O que é uma enzima? Explique como ela consegue acelerar uma reação química, fazendo referência à energia de ativação e ao complexo enzima-substrato.

A hemoglobina funcional de um adulto ($\text{HbA}$) é um heterotetrâmero solúvel. Na anemia falciforme, a mutação pontual no gene da globina $\beta$ substitui um ácido glutâmico por valina na posição 6 da cadeia polipeptídica ($\text{HbS}$), fazendo com que a desoxi-hemoglobina polimerize em longas fibras insolúveis que deformam as hemácias.

1. a) A partir das propriedades químicas das cadeias laterais de ambos os aminoácidos, justifique por que essa alteração na estrutura primária altera a conformação e a solubilidade da proteína, e indique que tipo de interações moleculares fracas estabilizam essas fibras.
2. b) Em um rastreamento genético, detectam-se duas mutações alternativas nesse mesmo códon 6 da globina $\beta$:

• Variante A: o ácido glutâmico é substituído por ácido aspártico ($\text{Glu6Asp}$).

• Variante B: o ácido glutâmico é substituído por leucina ($\text{Glu6Leu}$).

Preveja, com fundamentação, qual dessas duas variantes manterá uma função biológica praticamente idêntica à $\text{HbA}$ saudável e qual provocará uma agregação patológica semelhante à da anemia falciforme.

Em um laboratório de bioquímica investiga-se a estabilidade térmica de uma enzima humana intracelular. Incubam-se alíquotas da enzima durante 20 minutos a quatro temperaturas distintas ($15\ \text{°C}$, $37\ \text{°C}$, $45\ \text{°C}$ e $70\ \text{°C}$). Em seguida, cada amostra é dividida em duas frações:

• Fração 1: mede-se imediatamente a sua velocidade catalítica à mesma temperatura em que foi incubada.

• Fração 2: a amostra é devolvida a $37\ \text{°C}$, aguardam-se 15 minutos e mede-se então a sua velocidade catalítica a $37\ \text{°C}$.

Os resultados mostram que a Fração 1 tem atividade ótima a $37\ \text{°C}$, muito baixa a $15\ \text{°C}$ e nula a $70\ \text{°C}$. Na Fração 2, a amostra pré-tratada a $15\ \text{°C}$ recupera $100\ \%$ da sua atividade máxima, enquanto a pré-tratada a $70\ \text{°C}$ mantém uma atividade de $0\ \%$.

1. a) Interprete molecularmente os resultados da Fração 2 para as amostras de $15\ \text{°C}$ e $70\ \text{°C}$, distinguindo entre a energia cinética do sistema e a desnaturação proteica.
2. b) Preveja como variaria a curva da Fração 1 se fosse utilizada uma enzima equivalente purificada da bactéria termófila Thermus aquaticus ($T_{\text{óptima}} \approx 75\ \text{°C}$) e justifique que adaptações nas ligações da sua estrutura terciária permitem que ela seja funcional a essa temperatura.