Las enzimas como catalizadores biológicos
Después de comer pan, un trozo que masticas durante un minuto empieza a saber un poco dulce. Dentro de tu boca, el almidón se está rompiendo en azúcares. Sin ayuda, esa reacción tardaría muchísimo, pero en tu saliva ocurre en segundos. ¿Qué la acelera? ¿Y por qué la misma saliva no digiere las proteínas del pan? Lo vas a explicar al final de esta página.
Qué es una enzima
Las reacciones químicas de una célula necesitan un empujón inicial para comenzar. Ese empujón es la energía de activación: la energía mínima que deben tener las moléculas para que la reacción arranque. Si es muy alta, la reacción es lenta a la temperatura del cuerpo.
Una enzima es una molécula que acelera una reacción al bajar su energía de activación. Casi todas las enzimas son proteínas. La enzima no cambia el resultado de la reacción: solo hace que llegue más rápido.
Dos ideas clave:
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Una enzima no se gasta. Al terminar la reacción queda intacta y puede trabajar otra vez, así que una cantidad pequeña basta para muchísimas reacciones.
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Los nombres de las enzimas suelen terminar en -asa: amilasa, lactasa, catalasa.
Define los términos enzima, sustrato y sitio activo. Luego explica en una oración qué hace una enzima con la energía de activación de una reacción.
Define los términos enzima, sustrato y sitio activo. Luego explica en una oración qué hace una enzima con la energía de activación de una reacción.
¿Qué tipo de molécula biológica son la mayoría de las enzimas? ¿Se gasta una enzima en la reacción que cataliza? Responde ambas preguntas en dos o tres oraciones.
¿Qué tipo de molécula biológica son la mayoría de las enzimas? ¿Se gasta una enzima en la reacción que cataliza? Responde ambas preguntas en dos o tres oraciones.
Sitio activo y especificidad
Una enzima tiene una forma tridimensional precisa. En una zona de su superficie hay un hueco llamado sitio activo. La molécula sobre la que actúa la enzima es el sustrato. El sustrato encaja en el sitio activo y forma el complejo enzima-sustrato. Allí ocurre la reacción y salen los productos.
El sitio activo solo encaja con un sustrato de forma y carga adecuadas. Esa propiedad se llama especificidad de sustrato. Por eso hay miles de enzimas distintas, una o pocas para cada reacción. Un modelo muestra esto como una llave y su cerradura (lock-and-key). Un modelo más reciente, el ajuste inducido (induced fit), dice que el sitio activo se adapta un poco al sustrato, como un guante a una mano.
La amilasa es una enzima de la saliva que descompone el almidón, pero no descompone las proteínas. Usa el término "especificidad de sustrato" para explicar por qué.
La amilasa es una enzima de la saliva que descompone el almidón, pero no descompone las proteínas. Usa el término "especificidad de sustrato" para explicar por qué.
Temperatura y pH
Como las enzimas son proteínas, su forma depende de enlaces débiles. Si cambia el entorno, cambia la forma. Cada enzima tiene un óptimo: la temperatura y el pH donde trabaja más rápido.
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Por debajo del óptimo: las moléculas se mueven lento, chocan poco y la reacción es lenta. Al calentar, la actividad sube.
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En el óptimo: más choques entre enzima y sustrato. En humanos, muchas enzimas tienen su óptimo cerca de $37\,^\circ\text{C}$.
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Por encima del óptimo: el calor rompe enlaces y la proteína pierde su forma. Esto es la desnaturalización: el sitio activo se deforma y el sustrato ya no encaja. La actividad cae rápido, y suele ser irreversible.
El pH actúa de forma parecida. Un pH muy distinto del óptimo cambia las cargas de la proteína, altera su forma y desnaturaliza la enzima. Distintas enzimas tienen distinto pH óptimo según donde trabajan: la pepsina en el estómago (pH cerca de 2) y la tripsina en el intestino delgado (pH cerca de 8). Ambas están sanas en su lugar; ninguna es «mejor», cada una está adaptada a su ambiente.
La enzima catalasa descompone el peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno. Un estudiante mide el volumen de oxígeno recogido en 60 segundos a diferentes temperaturas. |…
La enzima catalasa descompone el peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno. Un estudiante mide el volumen de oxígeno recogido en 60 segundos a diferentes temperaturas.
| Temperatura (°C) | Oxígeno recogido (mL) |
|---|---|
| 5 | 4 |
| 25 | 14 |
| 37 | 22 |
| 55 | 9 |
| 75 | 0 |
- a) ¿A qué temperatura funciona mejor la enzima?
- b) Explica el aumento de la actividad de 5 °C a 37 °C.
- c) Explica qué le pasó a la enzima a 75 °C.
La pepsina funciona en el estómago, donde el pH es de aproximadamente 2. La tripsina funciona en el intestino delgado, donde el pH es de aproximadamente 8. Un estudiante…
La pepsina funciona en el estómago, donde el pH es de aproximadamente 2. La tripsina funciona en el intestino delgado, donde el pH es de aproximadamente 8. Un estudiante coloca pepsina en una solución con pH 8.
- a) Predice qué le pasará a la actividad de la pepsina y explica tu predicción usando la forma del sitio activo.
- b) Explica por qué ambas enzimas pueden estar sanas y funcionar bien aunque tengan valores de pH óptimo diferentes.
La lactasa descompone la lactosa en glucosa y galactosa. Un laboratorio prueba la velocidad de producción de glucosa (micromoles por minuto) a diferentes valores de pH,…
La lactasa descompone la lactosa en glucosa y galactosa. Un laboratorio prueba la velocidad de producción de glucosa (micromoles por minuto) a diferentes valores de pH, con la misma cantidad de enzima y de sustrato a 37 °C.
| pH | Velocidad (µmol/min) |
|---|---|
| 3 | 2 |
| 5 | 18 |
| 7 | 40 |
| 9 | 15 |
| 11 | 1 |
- a) Identifica el pH óptimo y describe la forma de los datos.
- b) Usando la estructura de una proteína, explica por qué la velocidad baja a pH 3 y a pH 11.
- c) Un compañero afirma que devolver la enzima de pH 11 a pH 7 siempre restaurará toda su actividad. Evalúa esta afirmación.
- d) Predice cómo cambiaría la velocidad a pH 7 si la temperatura se elevara a 70 °C y justifica tu predicción.
Concentración de sustrato e inhibidores
Imagina una pizzería con 4 cocineros. Con 2 pedidos por hora, los cocineros esperan. Con 8, todos están ocupados. Con 100 pedidos, no sale más pizza: ya trabajan al máximo. Las enzimas se comportan igual.
Si mantienes constante la cantidad de enzima y aumentas el sustrato:
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Concentración baja: hay sitios activos libres. Más sustrato significa más choques y la velocidad sube casi en línea recta.
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Concentración alta: todos los sitios activos están ocupados (saturación). Añadir más sustrato no acelera nada y la gráfica se aplana en una velocidad máxima.
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Para subir ese máximo: hay que añadir más enzima (más sitios activos). Más sustrato no sirve.
Un inhibidor competitivo se parece al sustrato y ocupa el sitio activo, así que compite con él. Con poco sustrato, el inhibidor gana muchas veces y la velocidad baja bastante. Con mucho sustrato, el sustrato desplaza al inhibidor por pura cantidad y la velocidad casi llega al mismo máximo.
Un investigador mantiene constante la cantidad de enzima y aumenta la concentración de sustrato. La velocidad de reacción sube rápidamente al principio y luego se…
Un investigador mantiene constante la cantidad de enzima y aumenta la concentración de sustrato. La velocidad de reacción sube rápidamente al principio y luego se estabiliza en un máximo.
- a) Explica por qué la velocidad aumenta cuando la concentración de sustrato es baja.
- b) Explica por qué la velocidad deja de aumentar con una concentración alta de sustrato.
- c) Indica qué cambio podría elevar la velocidad máxima una vez que se ha estabilizado.
Un inhibidor competitivo tiene una forma parecida a la del sustrato de una enzima y se une al sitio activo. Un investigador mide la velocidad de reacción de una enzima…
Un inhibidor competitivo tiene una forma parecida a la del sustrato de una enzima y se une al sitio activo. Un investigador mide la velocidad de reacción de una enzima con y sin el inhibidor a varias concentraciones de sustrato.
| Concentración de sustrato (mM) | Velocidad sin inhibidor (µmol/min) | Velocidad con inhibidor (µmol/min) |
|---|---|---|
| 1 | 20 | 8 |
| 5 | 50 | 28 |
| 20 | 75 | 62 |
| 100 | 82 | 80 |
- a) Explica por qué el inhibidor reduce la velocidad a baja concentración de sustrato.
- b) Explica por qué la diferencia entre las velocidades se vuelve muy pequeña a 100 mM.
- c) Calcula la disminución porcentual de la velocidad causada por el inhibidor con 1 mM de sustrato. Redondea al porcentaje entero más cercano.
- d) Explica en qué se diferencia esto de lo que ocurriría si un cambio de temperatura desnaturalizara la enzima.
Vuelve al principio: la amilasa de tu saliva baja la energía de activación de la descomposición del almidón, por eso es rápida, y es específica del almidón, por eso no digiere las proteínas del pan.