Ejercicios: Las enzimas como catalizadores biológicos

Define los términos enzima, sustrato y sitio activo. Luego explica en una oración qué hace una enzima con la energía de activación de una reacción.

La amilasa es una enzima de la saliva que descompone el almidón, pero no descompone las proteínas. Usa el término "especificidad de sustrato" para explicar por qué.

¿Qué tipo de molécula biológica son la mayoría de las enzimas? ¿Se gasta una enzima en la reacción que cataliza? Responde ambas preguntas en dos o tres oraciones.

La enzima catalasa descompone el peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno. Un estudiante mide el volumen de oxígeno recogido en 60 segundos a diferentes temperaturas.

1. a) ¿A qué temperatura funciona mejor la enzima?
2. b) Explica el aumento de la actividad de 5 °C a 37 °C.
3. c) Explica qué le pasó a la enzima a 75 °C.

La pepsina funciona en el estómago, donde el pH es de aproximadamente 2. La tripsina funciona en el intestino delgado, donde el pH es de aproximadamente 8. Un estudiante coloca pepsina en una solución con pH 8.

1. a) Predice qué le pasará a la actividad de la pepsina y explica tu predicción usando la forma del sitio activo.
2. b) Explica por qué ambas enzimas pueden estar sanas y funcionar bien aunque tengan valores de pH óptimo diferentes.

Un investigador mantiene constante la cantidad de enzima y aumenta la concentración de sustrato. La velocidad de reacción sube rápidamente al principio y luego se estabiliza en un máximo.

1. a) Explica por qué la velocidad aumenta cuando la concentración de sustrato es baja.
2. b) Explica por qué la velocidad deja de aumentar con una concentración alta de sustrato.
3. c) Indica qué cambio podría elevar la velocidad máxima una vez que se ha estabilizado.

La lactasa descompone la lactosa en glucosa y galactosa. Un laboratorio prueba la velocidad de producción de glucosa (micromoles por minuto) a diferentes valores de pH, con la misma cantidad de enzima y de sustrato a 37 °C.

1. a) Identifica el pH óptimo y describe la forma de los datos.
2. b) Usando la estructura de una proteína, explica por qué la velocidad baja a pH 3 y a pH 11.
3. c) Un compañero afirma que devolver la enzima de pH 11 a pH 7 siempre restaurará toda su actividad. Evalúa esta afirmación.
4. d) Predice cómo cambiaría la velocidad a pH 7 si la temperatura se elevara a 70 °C y justifica tu predicción.

Un inhibidor competitivo tiene una forma parecida a la del sustrato de una enzima y se une al sitio activo. Un investigador mide la velocidad de reacción de una enzima con y sin el inhibidor a varias concentraciones de sustrato.

1. a) Explica por qué el inhibidor reduce la velocidad a baja concentración de sustrato.
2. b) Explica por qué la diferencia entre las velocidades se vuelve muy pequeña a 100 mM.
3. c) Calcula la disminución porcentual de la velocidad causada por el inhibidor con 1 mM de sustrato. Redondea al porcentaje entero más cercano.
4. d) Explica en qué se diferencia esto de lo que ocurriría si un cambio de temperatura desnaturalizara la enzima.