Las proteínas

¿Qué son los aminoácidos y cuántos tipos distintos forman las proteínas de los seres vivos? Indica qué grupos químicos comparten todos los aminoácidos y cuál les confiere las propiedades particulares a cada uno.

Nombra cuatro funciones distintas de las proteínas en los seres vivos y pon un ejemplo concreto de proteína para cada una de ellas.

¿Qué es el enlace peptídico? Indica entre qué grupos químicos de los aminoácidos se forma y qué molécula se libera en la reacción.

Observa el esquema de los niveles de organización de las proteínas, numerados del 1 al 4. Nombra cada nivel, describe brevemente su rasgo principal y pon un ejemplo de proteína que presente el nivel 4.

La hemoglobina funcional de un adulto ($\text{HbA}$) es un heterotetrámero soluble. En la anemia falciforme, la mutación puntual en el gen de la globina $\beta$ sustituye un ácido glutámico por valina en la posición 6 de la cadena polipeptídica ($\text{HbS}$), provocando que la desoxihemoglobina polimerice en largas fibras insolubles que deforman los eritrocitos.

1. a) A partir de las propiedades químicas de las cadenas laterales de ambos aminoácidos, justifica por qué este cambio en la estructura primaria altera la conformación y solubilidad de la proteína, e indica qué tipo de interacciones moleculares débiles estabilizan esas fibras.
2. b) En un cribado genético se detectan dos mutaciones alternativas en ese mismo codón 6 de la globina $\beta$:

• Variante A: el ácido glutámico es sustituido por ácido aspártico ($\text{Glu6Asp}$).

• Variante B: el ácido glutámico es sustituido por leucina ($\text{Glu6Leu}$).

Predice razonadamente cuál de estas dos variantes mantendrá una función biológica prácticamente idéntica a la $\text{HbA}$ sana y cuál provocará una agregación patológica similar a la anemia falciforme.

La hemoglobina pierde su forma tridimensional si la temperatura o el pH se alejan demasiado de sus valores normales. ¿Cómo se denomina este proceso, qué enlaces se rompen y qué consecuencia tiene sobre la función de la proteína?

¿Qué es una enzima? Explica cómo logra acelerar una reacción química haciendo referencia a la energía de activación y al complejo enzima-sustrato.

En un laboratorio de bioquímica se investiga la estabilidad térmica de una enzima humana intracelular. Se incuban alícuotas de la enzima durante 20 minutos a cuatro temperaturas distintas ($15\ \text{°C}$, $37\ \text{°C}$, $45\ \text{°C}$ y $70\ \text{°C}$). A continuación, cada muestra se divide en dos fracciones:

• Fracción 1: se mide inmediatamente su velocidad catalítica a la misma temperatura a la que fue incubada.

• Fracción 2: se devuelve la muestra a $37\ \text{°C}$, se esperan 15 minutos y se mide entonces su velocidad catalítica a $37\ \text{°C}$.

Los resultados muestran que la Fracción 1 tiene actividad óptima a $37\ \text{°C}$, muy baja a $15\ \text{°C}$ y nula a $70\ \text{°C}$. En la Fracción 2, la muestra pretratada a $15\ \text{°C}$ recupera el $100\ \%$ de su actividad máxima, mientras que la pretratada a $70\ \text{°C}$ mantiene una actividad del $0\ \%$.

1. a) Interpreta molecularmente los resultados de la Fracción 2 para las muestras de $15\ \text{°C}$ y $70\ \text{°C}$, distinguiendo entre la energía cinética del sistema y la desnaturalización proteica.
2. b) Predice cómo variaría la curva de la Fracción 1 si se utilizara una enzima equivalente purificada de la bacteria termófila Thermus aquaticus ($T_{\text{óptima}} \approx 75\ \text{°C}$) y justifica qué adaptaciones en los enlaces de su estructura terciaria le permiten ser funcional a esa temperatura.