Les proteïnes

Què són els aminoàcids i quants tipus diferents formen les proteïnes dels éssers vius? Indica quins grups químics comparteixen tots els aminoàcids i quin confereix les propietats particulars a cadascun.

Anomena quatre funcions diferents de les proteïnes en els éssers vius i posa un exemple concret de proteïna per a cadascuna d'elles.

Què és l'enllaç peptídic? Indica entre quins grups químics dels aminoàcids es forma i quina molècula s'allibera en la reacció.

Observa l'esquema dels nivells d'organització de les proteïnes, numerats de l'1 al 4. Anomena cada nivell, descriu breument el seu tret principal i posa un exemple de proteïna que presenti el nivell 4.

La hemoglobina funcional d'un adult ($\text{HbA}$) és un heterotetràmer soluble. En l'anèmia falciforme, la mutació puntual en el gen de la globina $\beta$ substitueix un àcid glutàmic per valina a la posició 6 de la cadena polipeptídica ($\text{HbS}$), provocant que la desoxihemoglobina polimeritzi en llargues fibres insolubles que deformen els eritròcits.

1. a) A partir de les propietats químiques de les cadenes laterals d'ambdós aminoàcids, justifica per què aquest canvi en l'estructura primària altera la conformació i solubilitat de la proteïna, i indica quin tipus d'interaccions moleculars febles estabilitzen aquestes fibres.
2. b) En un cribratge genètic es detecten dues mutacions alternatives en aquest mateix codó 6 de la globina $\beta$:

• Variant A: l'àcid glutàmic és substituït per àcid aspàrtic ($\text{Glu6Asp}$).

• Variant B: l'àcid glutàmic és substituït per leucina ($\text{Glu6Leu}$).

Prediu raonadament quina d'aquestes dues variants mantindrà una funció biològica pràcticament idèntica a la $\text{HbA}$ sana i quina provocarà una agregació patològica similar a l'anèmia falciforme.

L'hemoglobina perd la seva forma tridimensional si la temperatura o el pH s'allunyen massa dels seus valors normals. Com s'anomena aquest procés, quins enllaços es trenquen i quina conseqüència té sobre la funció de la proteïna?

Què és un enzim? Explica com aconsegueix accelerar una reacció química fent referència a l'energia d'activació i al complex enzim-substrat.

Un pacient amb desnutrició severa ingressa a urgències amb debilitat muscular, desorientació i acidosi làctica greu (símptomes compatibles amb beriberi). Les proves bioquímiques mostren concentracions plasmàtiques elevades de piruvat i lactat, amb una acusada caiguda d'ATP cel·lular malgrat que els nivells de glucosa són normals. L'administració urgent de tiamina (vitamina B1) reverteix els símptomes.

1. a) Sabent que la tiamina és el precursor del coenzim pirofosfat de tiamina (imprescindible per al complex piruvat deshidrogenasa), explica què és un coenzim i justifica bioquímicament per què la seva absència bloqueja la respiració cel·lular i dispara la síntesi de lactat.
2. b) Si abans d'administrar la vitamina se li hagués perfós al pacient un sèrum glucosat concentrat per «donar-li energia», la seva acidosi hauria empitjorat ràpidament. Justifica aquesta afirmació a partir de les rutes del metabolisme de glúcids.
3. c) Atès que els coenzims no es consumeixen estequiomètricament en les reaccions que catalitzen (es regeneren), raona per què els humans necessitem una aportació contínua de vitamines hidrosolubles a la dieta en comptes d'una dosi única a la vida.

En un laboratori de bioquímica s'investiga l'estabilitat tèrmica d'un enzim humà intracel·lular. S'incuben alíquotes de l'enzim durant 20 minuts a quatre temperatures diferents ($15\ \text{°C}$, $37\ \text{°C}$, $45\ \text{°C}$ i $70\ \text{°C}$). A continuació, cada mostra es divideix en dues fraccions:

• Fracció 1: es mesura immediatament la seva velocitat catalítica a la mateixa temperatura a la qual va ser incubada.

• Fracció 2: es retorna la mostra a $37\ \text{°C}$, s'esperen 15 minuts i es mesura llavors la seva velocitat catalítica a $37\ \text{°C}$.

Els resultats mostren que la Fracció 1 té activitat òptima a $37\ \text{°C}$, molt baixa a $15\ \text{°C}$ i nul·la a $70\ \text{°C}$. A la Fracció 2, la mostra pretractada a $15\ \text{°C}$ recupera el $100\ \%$ de la seva activitat màxima, mentre que la pretractada a $70\ \text{°C}$ manté una activitat del $0\ \%$.

1. a) Interpreta molecularment els resultats de la Fracció 2 per a les mostres de $15\ \text{°C}$ i $70\ \text{°C}$, distingint entre l'energia cinètica del sistema i la desnaturalització proteica.
2. b) Prediu com variaria la corba de la Fracció 1 si s'utilitzés un enzim equivalent purificat del bacteri termòfil Thermus aquaticus ($T_{\text{òptima}} \approx 75\ \text{°C}$) i justifica quines adaptacions en els enllaços de la seva estructura terciària li permeten ser funcional a aquesta temperatura.