Un huevo frito en la sartén cambia en segundos: la clara pasa de líquida y transparente a blanca y firme. Y la leche tibia con unas gotas de limón se corta en grumos. ¿Qué les pasa a las proteínas para que cambien tan rápido sin que se "rompa" su cadena? Al final de esta página lo vas a poder explicar.
Aminoácidos y el enlace peptídico
La seda de una araña, la queratina del cabello y la hemoglobina de tu sangre son muy distintas. Sin embargo, al descomponerlas en el laboratorio, todas dan el mismo repertorio de 20 moléculas sencillas. ¿Qué tienen en común esas piezas para poder ensamblarse y dar funciones tan distintas?
Todos los aminoácidos comparten el grupo amino, el grupo carboxilo y el hidrógeno. Lo que le da su personalidad a cada uno (si es polar, apolar, con carga, etc.) es el radical R.
Aminoácidos esenciales y valor biológico
De los 20 aminoácidos, 9 son esenciales: el cuerpo humano no puede fabricarlos y hay que obtenerlos de la dieta (por ejemplo leucina, lisina, triptófano). Los demás son no esenciales: el organismo los sintetiza a partir de otros compuestos. Lo que cambia entre ellos es la cadena lateral (R), que determina su estructura y su comportamiento.
El valor biológico de una proteína mide cuánto se parece su composición de aminoácidos esenciales a lo que necesita el cuerpo. Las proteínas del huevo, la leche y la carne tienen alto valor biológico porque contienen todos los esenciales en buena proporción. Muchas proteínas vegetales tienen menos de alguno (los cereales, poca lisina), pero combinar cereales con legumbres, como arroz con lentejas, compensa la falta.
Las proteínas son las biomoléculas más versátiles de la célula, y por eso hacen "la mayor parte del trabajo":
Practica★☆☆Sin empezar
¿Qué son los aminoácidos y cuántos tipos distintos forman las proteínas de los seres vivos? Indicá qué grupos químicos comparten todos los aminoácidos y cuál les…
¿Qué son los aminoácidos y cuántos tipos distintos forman las proteínas de los seres vivos? Indicá qué grupos químicos comparten todos los aminoácidos y cuál les confiere las propiedades particulares a cada uno.
Una cadena de aminoácidos no se queda estirada como un hilo: se pliega. Ese plegamiento se describe en cuatro niveles, cada uno construido sobre el anterior.
¿Por qué importa? Como la secuencia (primaria) decide cómo se pliega todo lo demás, cambiar un solo aminoácido puede cambiar la forma y, con ella, la función.
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Observá el esquema de los niveles de organización de las proteínas, numerados del 1 al 4. Nombrá cada nivel, describí brevemente su rasgo principal y poné un ejemplo de…
Observá el esquema de los niveles de organización de las proteínas, numerados del 1 al 4. Nombrá cada nivel, describí brevemente su rasgo principal y poné un ejemplo de proteína que presente el nivel 4.
La hemoglobina funcional de un adulto ($\text{HbA}$) es un heterotetrámero soluble. En la anemia falciforme, la mutación puntual en el gen de la globina $\beta$…
La hemoglobina funcional de un adulto ($\text{HbA}$) es un heterotetrámero soluble. En la anemia falciforme, la mutación puntual en el gen de la globina $\beta$ sustituye un ácido glutámico por valina en la posición 6 de la cadena polipeptídica ($\text{HbS}$), provocando que la desoxihemoglobina polimerice en largas fibras insolubles que deforman los eritrocitos.
a) A partir de las propiedades químicas de las cadenas laterales de ambos aminoácidos, justificá por qué este cambio en la estructura primaria altera la conformación y solubilidad de la proteína, e indicá qué tipo de interacciones moleculares débiles estabilizan esas fibras.
b) En un cribado genético se detectan dos mutaciones alternativas en ese mismo codón 6 de la globina $\beta$:
Variante A: el ácido glutámico es sustituido por ácido aspártico ($\text{Glu6Asp}$).
Variante B: el ácido glutámico es sustituido por leucina ($\text{Glu6Leu}$).
Predecí razonadamente cuál de estas dos variantes mantendrá una función biológica prácticamente idéntica a la $\text{HbA}$ sana y cuál provocará una agregación patológica similar a la anemia falciforme.
Volvamos al huevo en la sartén y a la leche con limón. En ambos casos la proteína cambia de propiedades sin que se rompa su cadena de aminoácidos. ¿Cómo es posible?
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La hemoglobina pierde su forma tridimensional si la temperatura o el pH se alejan demasiado de sus valores normales. ¿Cómo se denomina este proceso, qué enlaces se…
La hemoglobina pierde su forma tridimensional si la temperatura o el pH se alejan demasiado de sus valores normales. ¿Cómo se denomina este proceso, qué enlaces se rompen y qué consecuencia tiene sobre la función de la proteína?
Dos proteínas de la vida cotidiana: colágeno y proteínas de la leche
El colágeno es la proteína estructural más abundante del cuerpo: forma la piel, los tendones, los huesos y los cartílagos. Tres cadenas polipeptídicas se enroscan entre sí en una triple hélice, estabilizada por puentes de hidrógeno, y esa disposición le da gran resistencia a la tracción. Cuando cocinás un cuerpo lento (un osobuco o una carne dura en el horno), el calor desnaturaliza el colágeno y lo transforma en gelatina: por eso la carne se ablanda.
La leche tiene dos grupos de proteínas. La caseína (cerca del 80 %) está dispersa en pequeños agregados y precipita cuando el pH baja, por ejemplo al agregar limón o por la acción de las bacterias del yogur y del cuajo en la elaboración de quesos: forma el coágulo (la cuajada). Las proteínas del lactosuero (seroproteínas, como la lactoalbúmina) quedan disueltas en el suero líquido que se separa y se desnaturalizan con el calor, pero no precipitan con el ácido.
Las enzimas: catalizadores biológicos
Una botella de agua oxigenada tarda meses en descomponerse. Pero si le echás una gota de sangre o un trozo de papa cruda, burbujea al instante. ¿Cómo aceleran las células las reacciones millones de veces sin consumirse?
Algunas enzimas necesitan además una molécula auxiliar no proteica para funcionar; sin ella, la enzima no cataliza aunque su parte proteica esté intacta (en la última sección verás los detalles).
Practica★★☆Sin empezar
¿Qué es una enzima? Explicá cómo logra acelerar una reacción química haciendo referencia a la energía de activación y al complejo enzima-sustrato.
¿Qué es una enzima? Explicá cómo logra acelerar una reacción química haciendo referencia a la energía de activación y al complejo enzima-sustrato.
En un laboratorio de bioquímica se investiga la estabilidad térmica de una enzima humana intracelular. Se incuban alícuotas de la enzima durante 20 minutos a cuatro…
En un laboratorio de bioquímica se investiga la estabilidad térmica de una enzima humana intracelular. Se incuban alícuotas de la enzima durante 20 minutos a cuatro temperaturas distintas ($15\ \text{°C}$, $37\ \text{°C}$, $45\ \text{°C}$ y $70\ \text{°C}$). A continuación, cada muestra se divide en dos fracciones:
Fracción 1: se mide inmediatamente su velocidad catalítica a la misma temperatura a la que fue incubada.
Fracción 2: se devuelve la muestra a $37\ \text{°C}$, se esperan 15 minutos y se mide entonces su velocidad catalítica a $37\ \text{°C}$.
Los resultados muestran que la Fracción 1 tiene actividad óptima a $37\ \text{°C}$, muy baja a $15\ \text{°C}$ y nula a $70\ \text{°C}$. En la Fracción 2, la muestra pretratada a $15\ \text{°C}$ recupera el $100\ \%$ de su actividad máxima, mientras que la pretratada a $70\ \text{°C}$ mantiene una actividad del $0\ \%$.
a) Interpretá molecularmente los resultados de la Fracción 2 para las muestras de $15\ \text{°C}$ y $70\ \text{°C}$, distinguiendo entre la energía cinética del sistema y la desnaturalización proteica.
b) Predecí cómo variaría la curva de la Fracción 1 si se utilizara una enzima equivalente purificada de la bacteria termófila Thermus aquaticus ($T_{\text{óptima}} \approx 75\ \text{°C}$) y justificá qué adaptaciones en los enlaces de su estructura terciaria le permiten ser funcional a esa temperatura.
Un cofactor es un componente no proteico necesario para algunas enzimas: puede ser un ion, como Mg²⁺ o Zn²⁺, o una molécula orgánica llamada coenzima. Muchas vitaminas del complejo B son coenzimas o precursoras de ellas; no aportan energía, ni tomar más vitamina garantiza más actividad enzimática. La apoenzima con su cofactor funcional forma la holoenzima.
Si aumentás el sustrato con una cantidad fija de enzima, la velocidad inicial crece hasta acercarse a una velocidad máxima: los centros activos se saturan. Un inhibidor competitivo ocupa el centro activo, y su efecto se reduce aumentando el sustrato. En la inhibición no competitiva pura baja la velocidad máxima y añadir sustrato no la restaura.
¡A practicar! 3 ejercicios de nivel medio en este apartado
Volvé al principio: el huevo en la sartén y la leche con limón cambian porque el calor y el pH rompen las interacciones débiles que mantienen plegadas a las proteínas. Las cadenas se desnaturalizan y se enredan, pero sus enlaces peptídicos siguen intactos.
¡A practicar! 3 ejercicios de nivel medio en este apartado