Las enzimas como catalizadores biológicos

Qué es una enzima

Dentro de tu cuerpo ocurren miles de reacciones químicas a la vez: degradar alimentos, armar moléculas, liberar energía. A 37 °C y con agua alrededor, la mayoría serían demasiado lentas para mantenerte vivo. Lo que las acelera son las enzimas.

«Catalizador» quiere decir tres cosas:

• Hace que la reacción ocurra más rápido.

• No se gasta: al terminar queda igual y puede actuar otra vez.

• No cambia qué reactivos hay ni qué productos se obtienen; solo la velocidad con que se llega.

Las enzimas permiten, entonces, que el metabolismo funcione a la temperatura del cuerpo. Por eso se las llama «catalizadores biológicos»: los producen los seres vivos.

Llave y cerradura

Una enzima no sirve para cualquier reacción: cada una trabaja sobre una sustancia determinada. La molécula sobre la que actúa se llama sustrato. La enzima tiene una zona con una forma muy precisa, el sitio activo, donde encaja el sustrato.

Es como una llave en su cerradura: solo la llave correcta abre. Al encajar se forma el complejo enzima-sustrato; allí el sustrato se transforma y se liberan los productos. La enzima queda libre para otro ciclo.

Esta especificidad se debe a la forma tridimensional de la proteína (su plegamiento). Si la forma del sitio activo cambia, el sustrato ya no encaja.

Un ejemplo: la amilasa salival

La amilasa de la saliva es una enzima. Su sustrato es el almidón (del pan, las papas, la pasta). Lo degrada en cadenas más cortas y en maltosa (un azúcar), que es la responsable del gusto dulce de la introducción. Así, la boca ya empieza la digestión química.

Energía de activación

Aunque una reacción libere energía en total, los reactivos primero necesitan un «empujón» para empezar: es la energía de activación, como la subida de una loma que hay que pasar antes de bajar por el otro lado.

La enzima baja esa loma: ofrece un camino con menor energía de activación. Por eso la reacción es más rápida a 37 °C.

Fijate qué cambia y qué no:

• Cambia: la energía de activación (la altura del máximo respecto de los reactivos) y, por lo tanto, la velocidad.

• No cambia: la energía de los reactivos, la de los productos y la variación de energía de la reacción.

Temperatura, pH y mutaciones

Como la enzima es una proteína, su forma es delicada. Todo lo que modifique el plegamiento del sitio activo cambia su actividad.

Temperatura

Al subir la temperatura, las moléculas se mueven más y chocan más: la velocidad aumenta. Pero pasado cierto punto, la proteína se desnaturaliza: pierde su forma, el sitio activo se deforma y el sustrato ya no encaja. La actividad cae de golpe. La temperatura con mayor velocidad es la temperatura óptima (en enzimas humanas, cercana a 37 °C).

Una vez desnaturalizada por el calor, la enzima en general no recupera su forma. Por eso el hígado hervido no sirve (lo vas a ver en el experimento más abajo).

pH

Cada enzima tiene un pH óptimo. La pepsina del estómago trabaja en medio muy ácido; las enzimas del intestino delgado, en medio casi neutro. Fuera de su pH, cambian las cargas de la proteína, se altera el sitio activo y el sustrato deja de encajar.

Mutaciones

Una mutación puede cambiar un aminoácido de la proteína. Eso puede modificar el plegamiento y, con él, el sitio activo: la enzima puede funcionar peor o directamente no funcionar.

Enzimas en acción: experimento y salud

El hígado y el agua oxigenada

Las células producen agua oxigenada ($H_2O_2$) como desecho, y es tóxica. La enzima catalasa la descompone en agua y oxígeno:

El oxígeno es el gas que forma burbujas. Un experimento clásico usa tres tubos con agua oxigenada:

El tubo A es el control: muestra que el agua oxigenada sola casi no se descompone. En B, el hígado crudo aporta catalasa activa. En C, el calor desnaturalizó la catalasa: el tejido es el mismo, pero la enzima ya no funciona. Comparar B y C muestra que lo que acelera la reacción no es «el hígado» sino la enzima con su forma intacta.

La lactasa y la intolerancia a la lactosa

La lactasa degrada la lactosa (el azúcar de la leche) en glucosa y galactosa, que se absorben en el intestino delgado. Una persona con poca lactasa no puede degradar la lactosa: ésta llega sin absorberse al intestino grueso, atrae agua y las bacterias la fermentan, produciendo gases. De ahí los síntomas: hinchazón, gases y diarrea.

Agregar lactasa a la leche (o tomarla en comprimidos) resuelve el problema porque descompone la lactosa antes de que llegue al intestino grueso. Y solo sirve la lactasa porque las enzimas son específicas: otra enzima, como la amilasa, no encajaría con la lactosa.

Volvé al principio: el gusto dulce del pan masticado aparece porque la amilasa de la saliva, un catalizador específico que baja la energía de activación, degrada el almidón en azúcares más pequeños en segundos y a 37 °C.

Resumen