Las proteínas
En el mercado de Chichicastenango, una señora fríe un huevo en el comal: la clara pasa de líquida y transparente a blanca y firme. Y el atol de leche tibia con unas gotas de limón se corta en grumos. ¿Qué le pasa a las proteínas para que cambien tan rápido sin que se "rompa" su cadena? Al final de esta página vas a poder explicarlo.
Aminoácidos y el enlace peptídico
La seda de una araña, la queratina del cabello y la hemoglobina de tu sangre son muy distintas. Sin embargo, al descomponerlas en el laboratorio, todas dan el mismo repertorio de 20 moléculas sencillas. ¿Qué tienen en común esas piezas para poder ensamblarse y dar funciones tan distintas?
Todos los aminoácidos comparten el grupo amino, el grupo carboxilo y el hidrógeno. Lo que le da su personalidad a cada uno (si es polar, apolar, con carga, etc.) es el radical R.
Hay aminoácidos que el organismo no puede sintetizar y que tienes que incorporar con la dieta: son los aminoácidos esenciales. El valor biológico de una proteína depende de la proporción de esenciales que aporta: las proteínas de la leche, la carne o el huevo tienen alto valor biológico porque contienen todos los esenciales en buena proporción, mientras que muchas proteínas vegetales carecen de alguno y conviene combinarlas (por ejemplo, maíz en tortillas con frijoles, como en la milpa).
Las proteínas son las biomoléculas más versátiles de la célula, y por eso hacen "la mayor parte del trabajo":
Según su composición, las proteínas se clasifican en simples (solo aminoácidos, como la albúmina) y conjugadas (aminoácidos más un grupo no proteico, como la hemoglobina, que lleva el grupo hemo con hierro). Según su forma, son fibrosas (alargadas e insolubles, como el colágeno y la queratina, con función estructural) o globulares (compactas y solubles, como enzimas, anticuerpos y hemoglobina).
¿Qué son los aminoácidos y cuántos tipos distintos forman las proteínas de los seres vivos? Indica qué grupos químicos comparten todos los aminoácidos y cuál les…
¿Qué son los aminoácidos y cuántos tipos distintos forman las proteínas de los seres vivos? Indica qué grupos químicos comparten todos los aminoácidos y cuál les confiere las propiedades particulares a cada uno.
Nombra cuatro funciones distintas de las proteínas en los seres vivos y pon un ejemplo concreto de proteína para cada una de ellas.
Nombra cuatro funciones distintas de las proteínas en los seres vivos y pon un ejemplo concreto de proteína para cada una de ellas.
¿Qué es el enlace peptídico? Indica entre qué grupos químicos de los aminoácidos se forma y qué molécula se libera en la reacción.
¿Qué es el enlace peptídico? Indica entre qué grupos químicos de los aminoácidos se forma y qué molécula se libera en la reacción.
Los cuatro niveles de estructura
Una cadena de aminoácidos no se queda estirada como un hilo: se pliega. Ese plegamiento se describe en cuatro niveles, cada uno construido sobre el anterior.
¿Por qué importa? Como la secuencia (primaria) decide cómo se pliega todo lo demás, cambiar un solo aminoácido puede cambiar la forma y, con ella, la función.
Observa el esquema de los niveles de organización de las proteínas, numerados del 1 al 4. Nombra cada nivel, describe brevemente su rasgo principal y pon un ejemplo de…
Observa el esquema de los niveles de organización de las proteínas, numerados del 1 al 4. Nombra cada nivel, describe brevemente su rasgo principal y pon un ejemplo de proteína que presente el nivel 4.
La hemoglobina funcional de un adulto ($\text{HbA}$) es un heterotetrámero soluble. En la anemia falciforme, la mutación puntual en el gen de la globina $\beta$…
La hemoglobina funcional de un adulto ($\text{HbA}$) es un heterotetrámero soluble. En la anemia falciforme, la mutación puntual en el gen de la globina $\beta$ sustituye un ácido glutámico por valina en la posición 6 de la cadena polipeptídica ($\text{HbS}$), provocando que la desoxihemoglobina polimerice en largas fibras insolubles que deforman los eritrocitos.
- a) A partir de las propiedades químicas de las cadenas laterales de ambos aminoácidos, justifica por qué este cambio en la estructura primaria altera la conformación y solubilidad de la proteína, e indica qué tipo de interacciones moleculares débiles estabilizan esas fibras.
- b) En un cribado genético se detectan dos mutaciones alternativas en ese mismo codón 6 de la globina $\beta$:
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Variante A: el ácido glutámico es sustituido por ácido aspártico ($\text{Glu6Asp}$).
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Variante B: el ácido glutámico es sustituido por leucina ($\text{Glu6Leu}$).
Predice razonadamente cuál de estas dos variantes mantendrá una función biológica prácticamente idéntica a la $\text{HbA}$ sana y cuál provocará una agregación patológica similar a la anemia falciforme.
Desnaturalización: cuando se pierde la forma
Volvamos al huevo en el comal y al atol con limón. En ambos casos la proteína cambia de propiedades sin que se rompa su cadena de aminoácidos. ¿Cómo es posible?
La hemoglobina pierde su forma tridimensional si la temperatura o el pH se alejan demasiado de sus valores normales. ¿Cómo se denomina este proceso, qué enlaces se…
La hemoglobina pierde su forma tridimensional si la temperatura o el pH se alejan demasiado de sus valores normales. ¿Cómo se denomina este proceso, qué enlaces se rompen y qué consecuencia tiene sobre la función de la proteína?
Las enzimas: catalizadores biológicos
Una botella de agua oxigenada tarda meses en descomponerse. Pero si le pones una gota de sangre o un trozo de papa cruda, burbujea al instante. ¿Cómo aceleran las células las reacciones millones de veces sin consumirse?
Algunas enzimas necesitan además una molécula auxiliar no proteica, un cofactor, para funcionar; sin ella, la enzima no cataliza aunque su parte proteica esté intacta.
Además de la temperatura, el pH influye: cada enzima tiene un pH óptimo, porque los cambios de pH alteran las cargas del centro activo y del sustrato, y con ellas el encaje y la forma de la proteína. Por ejemplo, la pepsina del estómago trabaja mejor en medio muy ácido (pH cercano a 2), mientras que la tripsina del intestino delgado lo hace a pH cercano a 8. Fuera de su óptimo, la enzima pierde actividad y, si el cambio es extremo, se desnaturaliza.
¿Qué es una enzima? Explica cómo logra acelerar una reacción química haciendo referencia a la energía de activación y al complejo enzima-sustrato.
¿Qué es una enzima? Explica cómo logra acelerar una reacción química haciendo referencia a la energía de activación y al complejo enzima-sustrato.
Un paciente con desnutrición severa ingresa en emergencia con debilidad muscular, desorientación y acidosis láctica grave (síntomas compatibles con beriberi). Las…
Un paciente con desnutrición severa ingresa en emergencia con debilidad muscular, desorientación y acidosis láctica grave (síntomas compatibles con beriberi). Las pruebas bioquímicas muestran concentraciones plasmáticas elevadas de piruvato y lactato, con una acusada caída de ATP celular a pesar de que los niveles de glucosa son normales. La administración urgente de tiamina (vitamina B1) revierte los síntomas.
- a) Sabiendo que la tiamina es el precursor de la coenzima pirofosfato de tiamina (imprescindible para el complejo piruvato deshidrogenasa), explica qué es una coenzima y justifica bioquímicamente por qué su ausencia bloquea la respiración celular y dispara la síntesis de lactato.
- b) Si antes de administrar la vitamina se le hubiera administrado al paciente un suero glucosado concentrado para «darle energía», su acidosis habría empeorado rápidamente. Justifica esta afirmación a partir de las rutas del metabolismo de glúcidos.
- c) Dado que las coenzimas no se consumen estequiométricamente en las reacciones que catalizan (se regeneran), razona por qué los humanos necesitamos un aporte continuo de vitaminas hidrosolubles en la dieta en lugar de una dosis única en la vida.
En un laboratorio de bioquímica se investiga la estabilidad térmica de una enzima humana intracelular. Se incuban alícuotas de la enzima durante 20 minutos a cuatro…
En un laboratorio de bioquímica se investiga la estabilidad térmica de una enzima humana intracelular. Se incuban alícuotas de la enzima durante 20 minutos a cuatro temperaturas distintas ($15\ \text{°C}$, $37\ \text{°C}$, $45\ \text{°C}$ y $70\ \text{°C}$). A continuación, cada muestra se divide en dos fracciones:
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Fracción 1: se mide inmediatamente su velocidad catalítica a la misma temperatura a la que fue incubada.
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Fracción 2: se devuelve la muestra a $37\ \text{°C}$, se esperan 15 minutos y se mide entonces su velocidad catalítica a $37\ \text{°C}$.
Los resultados muestran que la Fracción 1 tiene actividad óptima a $37\ \text{°C}$, muy baja a $15\ \text{°C}$ y nula a $70\ \text{°C}$. En la Fracción 2, la muestra pretratada a $15\ \text{°C}$ recupera el $100\ \%$ de su actividad máxima, mientras que la pretratada a $70\ \text{°C}$ mantiene una actividad del $0\ \%$.
- a) Interpreta molecularmente los resultados de la Fracción 2 para las muestras de $15\ \text{°C}$ y $70\ \text{°C}$, distinguiendo entre la energía cinética del sistema y la desnaturalización proteica.
- b) Predice cómo variaría la curva de la Fracción 1 si se utilizara una enzima equivalente purificada de la bacteria termófila Thermus aquaticus ($T_{\text{óptima}} \approx 75\ \text{°C}$) y justifica qué adaptaciones en los enlaces de su estructura terciaria le permiten ser funcional a esa temperatura.
Cofactores, saturación e inhibición enzimática
Un cofactor es un componente no proteico necesario para algunas enzimas: puede ser un ion, como Mg²⁺ o Zn²⁺, o una molécula orgánica llamada coenzima. Muchas vitaminas del complejo B son coenzimas o precursoras de ellas; no aportan energía, ni tomar más vitamina garantiza más actividad enzimática. La apoenzima con su cofactor funcional forma la holoenzima.
Si aumentas el sustrato con una cantidad fija de enzima, la velocidad inicial crece hasta acercarse a una velocidad máxima: los centros activos se saturan. Un inhibidor competitivo ocupa el centro activo, y su efecto se reduce aumentando el sustrato. En la inhibición no competitiva pura baja la velocidad máxima y añadir sustrato no la restaura.
Resumen
Vuelve al principio: el huevo en el comal y el atol con limón cambian porque el calor y el pH rompen las interacciones débiles que mantienen plegadas a las proteínas. Las cadenas se desnaturalizan y se enredan, pero sus enlaces peptídicos siguen intactos.