Diagramme zu Enzymreaktionen und Experimentplanung · Biologie EF

Optimumkurven: Temperatur und pH-Wert

Trägt man die Reaktionsgeschwindigkeit $v$ gegen die Temperatur auf, entsteht bei fast allen Enzymen eine Optimumkurve: Sie steigt zunächst an, erreicht ein Maximum und fällt dann steil ab.

Aufsteigender Ast: Bei höherer Temperatur bewegen sich Teilchen schneller, Enzym und Substrat treffen häufiger und mit mehr Energie aufeinander. Nach der RGT-Regel (Reaktionsgeschwindigkeit-Temperatur-Regel) verdoppelt bis verdreifacht sich die Geschwindigkeit bei $10\,\text{K}$ Erhöhung, solange das Enzym intakt ist.

Absteigender Ast: Zu hohe Temperatur zerstört die Raumstruktur des Proteins. Wasserstoffbrücken und andere schwache Wechselwirkungen brechen auf, die Tertiärstruktur ändert sich, das aktive Zentrum passt nicht mehr zum Substrat. Das Enzym ist denaturiert. Dieser Vorgang ist meist nicht umkehrbar, deshalb sinkt $v$ so steil.

Beim pH-Wert ist die Kurve ähnlich, aber glockenförmig auf beiden Seiten: Abweichungen vom pH-Optimum verändern die Ladungen der Aminosäure-Reste. Ionenbindungen und Wasserstoffbrücken werden gestört, die Struktur des aktiven Zentrums leidet. Jedes Enzym hat sein eigenes Optimum, passend zu seinem Wirkort: Speichelamylase wirkt bei etwa pH 7, Pepsin im Magen bei etwa pH 2.

Üben★☆☆

Beschreiben Sie den typischen Verlauf der Reaktionsgeschwindigkeit eines Enzyms in Abhängigkeit von der Temperatur und erklären Sie, warum die Geschwindigkeit oberhalb…

Beschreiben Sie den typischen Verlauf der Reaktionsgeschwindigkeit eines Enzyms in Abhängigkeit von der Temperatur und erklären Sie, warum die Geschwindigkeit oberhalb des Optimums stark abnimmt.

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Üben★★☆

Die Enzymaktivität der Amylase wird bei verschiedenen pH-Werten gemessen: pH 4: 5 %, pH 6: 60 %, pH 7: 100 %, pH 9: 30 % (relativ zum Maximum). a) Bestimmen Sie das…

Die Enzymaktivität der Amylase wird bei verschiedenen pH-Werten gemessen: pH 4: 5 %, pH 6: 60 %, pH 7: 100 %, pH 9: 30 % (relativ zum Maximum).

a) Bestimmen Sie das pH-Optimum.
b) Erklären Sie die Abnahme auf beiden Seiten.
c) Begründen Sie, warum Pepsin im Magen ein anderes pH-Optimum hat.

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Üben★★★

Ein Waschmittelhersteller in Düsseldorf will ein Protease-haltiges Waschmittel für Temperaturen von 30 °C bis 60 °C entwickeln. Die Aktivität eines Testenzyms beträgt:…

Ein Waschmittelhersteller in Düsseldorf will ein Protease-haltiges Waschmittel für Temperaturen von 30 °C bis 60 °C entwickeln. Die Aktivität eines Testenzyms beträgt: 20 °C: 30 %, 40 °C: 90 %, 60 °C: 100 %, 80 °C: 5 %.

a) Interpretieren Sie die Daten.
b) Erklären Sie die Denaturierung auf molekularer Ebene.
c) Beurteilen Sie, ob das Enzym geeignet ist, und schlagen Sie zwei weitere Untersuchungen vor.

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Sättigungskurve: Substratkonzentration und Enzymmenge

Hält man Enzymmenge, Temperatur und pH-Wert konstant und erhöht nur die Substratkonzentration $[S]$, ergibt sich eine Sättigungskurve.

Anfangsbereich: Es gibt viele freie Enzymmoleküle. Jedes zusätzliche Substratmolekül findet schnell ein aktives Zentrum, $v$ steigt fast proportional zu $[S]$.

Sättigung: Bei hoher $[S]$ sind alle aktiven Zentren besetzt. Weiteres Substrat muss warten, bis ein Enzym wieder frei ist. $v$ nähert sich dem Maximalwert $v_{max}$. Alle aktiven Zentren sind ständig besetzt; das Enzym arbeitet mit maximaler Umsatzgeschwindigkeit.

Mehr Enzym: Verdoppelt man die Enzymmenge, gibt es doppelt so viele aktive Zentren. Die ganze Kurve verläuft höher, $v_{max}$ verdoppelt sich ungefähr.

Messwerte auswerten

Gegeben: $[S]$ in mmol/l und $v$ in µmol/min: 1 → 20; 2 → 33; 5 → 50; 10 → 61; 50 → 70; 100 → 71.

Verlauf beschreiben: $v$ steigt zuerst steil (von 20 auf 50 bei $[S]$ von 1 auf 5), dann immer flacher. Ab etwa 50 mmol/l ist kaum noch ein Anstieg zu erkennen.

$v_{max}$ abschätzen: Die Werte nähern sich etwa 71 bis 72 µmol/min. Man schätzt $v_{max} \approx 72\,\mu\text{mol/min}$.

Halbmaximale Geschwindigkeit: Die Hälfte ist etwa $36\,\mu\text{mol/min}$. Dieser Wert liegt zwischen $[S]=2$ (33) und $[S]=5$ (50), also bei etwa $2{,}5$ bis $3\,\text{mmol/l}$.

Erkläre, was sich ändert, wenn die Enzymmenge verdoppelt wird.

$v_{max}$ steigt auf etwa $140\,\mu\text{mol/min}$, da doppelt so viele aktive Zentren vorliegen. Die Kurve verläuft insgesamt höher, hat aber die gleiche Form.

Üben★☆☆

Ein Diagramm zeigt die Reaktionsgeschwindigkeit in Abhängigkeit von der Substratkonzentration: Sie steigt zunächst linear an und nähert sich dann einem Maximalwert.…

Ein Diagramm zeigt die Reaktionsgeschwindigkeit in Abhängigkeit von der Substratkonzentration: Sie steigt zunächst linear an und nähert sich dann einem Maximalwert. Erklären Sie beide Abschnitte.

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Üben★★★

Folgende Messwerte zeigen die Anfangsgeschwindigkeit $v$ (µmol/min) einer Enzymreaktion bei steigender Substratkonzentration $[S]$ (mmol/l): $[S] = 1$: $v = 20$; 2: 33;…

Folgende Messwerte zeigen die Anfangsgeschwindigkeit $v$ (µmol/min) einer Enzymreaktion bei steigender Substratkonzentration $[S]$ (mmol/l): $[S] = 1$: $v = 20$; 2: 33; 5: 50; 10: 61; 50: 70; 100: 71.

a) Zeichnen Sie das Diagramm in Gedanken und beschreiben Sie den Verlauf.
b) Schätzen Sie $v_{max}$ und die Substratkonzentration bei halbmaximaler Geschwindigkeit ab.
c) Erklären Sie, was eine Verdopplung der Enzymmenge am Verlauf ändern würde.

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Hemmung und Regulation im Diagramm

Hemmstoffe senken die Enzymaktivität. An der Sättigungskurve erkennt man, wie sie wirken.

	kompetitive Hemmung	nicht-kompetitive (allosterische) Hemmung
Bindung	Hemmstoff ähnelt dem Substrat, besetzt das aktive Zentrum	Hemmstoff bindet an einer anderen Stelle (allosterisches Zentrum)
Wirkung	Substrat wird verdrängt	Form des aktiven Zentrums wird verändert
Erhöhung von $[S]$	hebt die Hemmung auf	hebt die Hemmung nicht auf
$v_{max}$	wird bei hoher $[S]$ erreicht	bleibt niedriger

Bei kompetitiver Hemmung verläuft die Kurve flacher, erreicht aber bei sehr hoher $[S]$ denselben Maximalwert: Das Substrat verdrängt dann den Hemmstoff aus den aktiven Zentren. Bei nicht-kompetitiver (allosterischer) Hemmung ist ein Teil der Enzymmoleküle durch den gebundenen Hemmstoff funktionsunfähig, auch viel Substrat hilft nicht, $v_{max}$ bleibt niedriger.

Endprodukthemmung: In einer Stoffwechselkette $A \rightarrow B \rightarrow C \rightarrow D$ hemmt das Endprodukt D oft das erste Enzym allosterisch. Ist viel D vorhanden, wird die Kette gebremst. Sinkt D, wird die Hemmung aufgehoben. So wird die Produktion ohne Verschwendung an den Bedarf angepasst. Dies ist ein Beispiel für Regelung.

Bei Überschuss von D gilt: Die Konzentration von D bleibt hoch bzw. steigt nicht weiter, weil das Enzym 1 gehemmt ist. A häuft sich an, da es nicht mehr umgesetzt wird. B sinkt, da es nicht mehr aus A nachgebildet wird, aber weiter durch die Enzyme 2 und 3 verbraucht wird; C sinkt aus demselben Grund.

Üben★★☆

Zwei Kurven zeigen die Reaktionsgeschwindigkeit ohne und mit einem Hemmstoff. Bei der ersten Hemmung erreicht die Kurve bei hoher Substratkonzentration denselben…

Zwei Kurven zeigen die Reaktionsgeschwindigkeit ohne und mit einem Hemmstoff. Bei der ersten Hemmung erreicht die Kurve bei hoher Substratkonzentration denselben Maximalwert wie ohne Hemmstoff; bei der zweiten bleibt der Maximalwert niedriger.

a) Ordnen Sie beide Fälle kompetitiver bzw. nicht-kompetitiver Hemmung zu.
b) Begründen Sie Ihre Zuordnung.

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Üben★★★

Bei einer Stoffwechselkette $A \rightarrow B \rightarrow C \rightarrow D$ hemmt das Endprodukt D das erste Enzym (Enzym 1) allosterisch. a) Erklären Sie diese…

Bei einer Stoffwechselkette $A \rightarrow B \rightarrow C \rightarrow D$ hemmt das Endprodukt D das erste Enzym (Enzym 1) allosterisch.

a) Erklären Sie diese Endprodukthemmung und ihre Bedeutung für die Regulation.
b) Beschreiben Sie die Konzentrationsänderungen von A, B und D, wenn D im Überschuss vorliegt.
c) Entwerfen Sie ein Experiment, um zu zeigen, dass die Hemmung allosterisch und nicht kompetitiv ist.

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Experimente planen und auswerten

Ein gutes Experiment untersucht immer nur einen Faktor.

Unabhängige Variable: der Faktor, den du gezielt veränderst (z. B. pH-Wert).
Abhängige Variable: die gemessene Größe (z. B. Volumen des gebildeten Sauerstoffs in 60 s).
Konstant zu haltende Größen (Variablenkontrolle): alles andere, z. B. Temperatur, Enzymmenge, Substratmenge, Reaktionszeit.
Kontrollansatz: Ansatz ohne Enzym (z. B. gekochte Kartoffel oder Wasser statt Extrakt). So zeigt man, dass der Effekt wirklich vom Enzym stammt.

Katalase und Temperatur

Hypothese: „Je höher die Temperatur, desto mehr Sauerstoff entsteht, bis zu einem Optimum, danach sinkt die Menge, weil die Katalase denaturiert.“

Durchführung: Gleich große Kartoffelstücke (gleiche Masse) kommen in Reagenzgläser mit je $5\,\text{ml}$ H₂O₂-Lösung gleicher Konzentration. Die Gläser stehen in Wasserbädern von 5, 20, 37 und 70 °C. Der Sauerstoff wird in einer Spritze oder einem Messzylinder aufgefangen und nach 60 s abgelesen.

Kontrollansatz: gekochtes Kartoffelstück oder Wasser statt Kartoffel.

Fehlerquellen: Temperatur ändert sich beim Einfüllen; Kartoffelstücke unterschiedlich groß; Gas entweicht vor der Messung; Ablesefehler; Wiederholungen fehlen.

Wie verbesserst du die Zuverlässigkeit der Messung?

Jeden Ansatz mehrfach durchführen und den Mittelwert bilden, Stücke abwiegen, Lösungen vor dem Start auf die Zieltemperatur bringen.

Auswertung eines Diagramms: Beschreibe zuerst den Verlauf (Anstieg, Maximum, Abfall, Zahlenwerte), erkläre dann ursächlich mit Bezug auf Struktur und aktives Zentrum, und beurteile zuletzt die Anwendung. Im Beispiel Waschmittel: Das Testenzym erreicht bei 60 °C 100 %, bei 80 °C nur 5 %. Es ist für 30 bis 60 °C geeignet, wenn es bei 30 °C noch ausreichend aktiv ist (zu prüfen!). Weitere Untersuchungen: Aktivität bei 30 °C genauer messen, Stabilität im Waschmittel (pH-Wert, Tenside), Wirkung auf verschiedene Flecken.

Üben★☆☆

Nennen Sie bei einem Experiment zur Wirkung des pH-Werts auf Katalase (Zersetzung von Wasserstoffperoxid) die unabhängige Variable, die abhängige Variable und zwei…

Nennen Sie bei einem Experiment zur Wirkung des pH-Werts auf Katalase (Zersetzung von Wasserstoffperoxid) die unabhängige Variable, die abhängige Variable und zwei konstant zu haltende Größen.

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Üben★★☆

Ein Schüler untersucht die Aktivität der Katalase in Kartoffelstücken bei 5 °C, 20 °C, 37 °C und 70 °C anhand des Volumens des gebildeten Sauerstoffs in 60 Sekunden. a)…

Ein Schüler untersucht die Aktivität der Katalase in Kartoffelstücken bei 5 °C, 20 °C, 37 °C und 70 °C anhand des Volumens des gebildeten Sauerstoffs in 60 Sekunden.

a) Formulieren Sie eine Hypothese.
b) Planen Sie die Durchführung mit Kontrollansatz.
c) Nennen Sie zwei mögliche Fehlerquellen.

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Zurück zum Anfang: Das Waschmittel wirkt bei 30 °C, wenn das Enzym dort noch aktiv ist. Über seinem Optimum denaturiert es, bei 90 °C wäre es wirkungslos.

Auf einen Blick

Temperatur- und pH-Kurven sind Optimumkurven; der Abfall hinter dem Optimum beruht auf Denaturierung.
Sättigungskurve: erst fast linear, dann Annäherung an $v_{max}$, weil alle aktiven Zentren besetzt sind. Mehr Enzym → höheres $v_{max}$.
Kompetitive Hemmung: gleiches $v_{max}$ bei hoher $[S]$. Allosterische Hemmung: $v_{max}$ bleibt niedriger.
Endprodukthemmung regelt Stoffwechselketten.
Experimente: eine unabhängige Variable, eine abhängige Variable, alle anderen Größen konstant, Kontrollansatz, Wiederholungen.

Los geht's! 3 Aufgaben der Stufe mittel in diesem Abschnitt

★★☆ Die Enzymaktivität der Amylase wird bei verschiedenen pH-Werten gemessen: pH 4: 5 %, pH…★★☆ Ein Schüler untersucht die Aktivität der Katalase in Kartoffelstücken bei 5 °C, 20 °C, 37…★★☆ Zwei Kurven zeigen die Reaktionsgeschwindigkeit ohne und mit einem Hemmstoff. Bei der…