Ein Spiegelei in der Pfanne: Das glasklare, flüssige Eiklar wird innerhalb weniger Sekunden weiß und fest. Und das Brot in deinem Mund schmeckt nach einer Weile süß, weil Speichelamylase die Stärke spaltet. Beides sind Proteine bei der Arbeit, einmal verlieren sie ihre Form, einmal nutzen sie sie. Auf dieser Seite klärst du, wie aus einer Kette von Aminosäuren eine Struktur mit genau einer Funktion wird.
Aminosäuren und Peptidbindung
Spinnenseide, die Keratine der Haare und das Hämoglobin im Blut haben völlig verschiedene Eigenschaften. Spaltet man sie im Labor, entstehen aber immer dieselben 20 einfachen Bausteine. Welchen gemeinsamen Bauplan haben diese Bausteine, sodass man sie zu so unterschiedlichen Molekülen verknüpfen kann?
Der R-Rest gibt jeder Aminosäure ihre besonderen Eigenschaften: Er kann unpolar (hydrophob), polar, sauer (negativ geladen) oder basisch (positiv geladen) sein. Diese Eigenschaften entscheiden später, wie sich die Kette faltet. In der Fachsprache kürzt man Aminosäuren mit dem Drei-Buchstaben-Code ab (Gly, Ala, Val …).
Proteine sind die vielseitigste Stoffgruppe der Zelle:
Funktion
Beispiel
Struktur / Baustoff
Kollagen (Bindegewebe), Keratin (Haare)
Katalyse
Enzyme, z. B. Amylase, Katalase
Transport
Hämoglobin (Sauerstoff), Carrierproteine in Membranen
Abwehr
Antikörper
Signal / Regulation
Peptidhormone wie Insulin, Rezeptorproteine
Bewegung
Actin und Myosin im Muskel
Üben★☆☆Nicht begonnen
Was sind Aminosäuren und wie viele verschiedene Arten bilden die Proteine der Lebewesen? Geben Sie an, welche chemischen Gruppen alle Aminosäuren gemeinsam haben und…
Was sind Aminosäuren und wie viele verschiedene Arten bilden die Proteine der Lebewesen? Geben Sie an, welche chemischen Gruppen alle Aminosäuren gemeinsam haben und welche Gruppe jeder einzelnen ihre besonderen Eigenschaften verleiht.
Was ist die Peptidbindung? Geben Sie an, zwischen welchen chemischen Gruppen der Aminosäuren sie entsteht und welches Molekül bei der Reaktion freigesetzt wird.
Was ist die Peptidbindung? Geben Sie an, zwischen welchen chemischen Gruppen der Aminosäuren sie entsteht und welches Molekül bei der Reaktion freigesetzt wird.
Die Struktur eines Proteins beschreibt man in vier aufeinander aufbauenden Ebenen. Jede Ebene ergibt sich aus der vorherigen.
Beachte: Die Primärstruktur bestimmt die Faltung, weil die R-Reste sich anziehen oder abstoßen. Ersetzt eine Mutation im Gen eine einzige Aminosäure, ändert sich die Primärstruktur. Hat der neue R-Rest andere Eigenschaften (z. B. unpolar statt geladen), entstehen andere Wechselwirkungen, besonders hydrophobe. Das kann Faltung, Löslichkeit und Funktion des Proteins verändern. Hydrophobe Reste lagern sich meist im Inneren zusammen, polare und geladene Reste liegen außen im Wasser.
Üben★★☆Nicht begonnen
Betrachten Sie das Schema der Strukturebenen der Proteine, nummeriert von 1 bis 4. Benennen Sie jede Ebene, beschreiben Sie kurz ihr Hauptmerkmal und nennen Sie ein…
Betrachten Sie das Schema der Strukturebenen der Proteine, nummeriert von 1 bis 4. Benennen Sie jede Ebene, beschreiben Sie kurz ihr Hauptmerkmal und nennen Sie ein Beispiel für ein Protein, das Ebene 4 aufweist.
Das funktionelle Hämoglobin des Erwachsenen ($\text{HbA}$) ist ein lösliches Heterotetramer. Bei der Sichelzellanämie ersetzt die Punktmutation im Globin-Gen $\beta$ an…
Das funktionelle Hämoglobin des Erwachsenen ($\text{HbA}$) ist ein lösliches Heterotetramer. Bei der Sichelzellanämie ersetzt die Punktmutation im Globin-Gen $\beta$ an Position 6 der Polypeptidkette ($\text{HbS}$) eine Glutaminsäure durch Valin, sodass das Desoxyhämoglobin zu langen, unlöslichen Fasern polymerisiert, die die Erythrozyten verformen.
a) Begründen Sie anhand der chemischen Eigenschaften der Seitenketten beider Aminosäuren, warum diese Veränderung der Primärstruktur die Konformation und Löslichkeit des Proteins verändert, und geben Sie an, welche Art schwacher molekularer Wechselwirkungen diese Fasern stabilisiert.
b) Bei einem genetischen Screening werden im selben Codon 6 des Globins $\beta$ zwei alternative Mutationen entdeckt:
Variante A: Die Glutaminsäure wird durch Asparaginsäure ersetzt ($\text{Glu6Asp}$).
Variante B: Die Glutaminsäure wird durch Leucin ersetzt ($\text{Glu6Leu}$).
Sagen Sie begründet voraus, welche dieser beiden Varianten eine praktisch identische biologische Funktion wie das gesunde $\text{HbA}$ behält und welche eine krankhafte Aggregation ähnlich der Sichelzellanämie auslöst.
Gibt man Zitronensaft in warme Milch, flockt das Milchprotein Casein aus. Und beim Braten verwandelt sich das klare Eiklar in eine weiße feste Masse. Warum ändert eine Veränderung der Umgebung die Eigenschaften eines Proteins so stark, obwohl seine Aminosäurekette gar nicht zerbricht?
Üben★★☆Nicht begonnen
Hämoglobin verliert seine dreidimensionale Form, wenn Temperatur oder pH-Wert zu stark von den normalen Werten abweichen. Wie heißt dieser Vorgang, welche Bindungen…
Hämoglobin verliert seine dreidimensionale Form, wenn Temperatur oder pH-Wert zu stark von den normalen Werten abweichen. Wie heißt dieser Vorgang, welche Bindungen werden gelöst und welche Folge hat das für die Funktion des Proteins?
Wasserstoffperoxid aus der Drogerie zersetzt sich in der Flasche nur sehr langsam. Gibst du aber ein Stück rohe Kartoffel hinein, schäumt es sofort auf, weil Sauerstoff frei wird. Wie beschleunigen Zellen Reaktionen so enorm, ohne dabei selbst verbraucht zu werden?
Üben★★☆Nicht begonnen
Was ist ein Enzym? Erklären Sie, wie es eine chemische Reaktion beschleunigt, und beziehen Sie sich dabei auf die Aktivierungsenergie und den Enzym-Substrat-Komplex.
Was ist ein Enzym? Erklären Sie, wie es eine chemische Reaktion beschleunigt, und beziehen Sie sich dabei auf die Aktivierungsenergie und den Enzym-Substrat-Komplex.
Ein Patient mit schwerer Mangelernährung wird mit Muskelschwäche, Desorientierung und schwerer Laktatazidose (Symptome, die mit Beriberi vereinbar sind) in die…
Ein Patient mit schwerer Mangelernährung wird mit Muskelschwäche, Desorientierung und schwerer Laktatazidose (Symptome, die mit Beriberi vereinbar sind) in die Notaufnahme eingeliefert. Die biochemischen Untersuchungen zeigen erhöhte Plasmakonzentrationen von Pyruvat und Laktat bei einem deutlichen Abfall des zellulären ATP, obwohl die Glucosewerte normal sind. Die umgehende Gabe von Thiamin (Vitamin B1) beseitigt die Symptome.
a) Thiamin ist die Vorstufe des Coenzyms Thiaminpyrophosphat (unverzichtbar für den Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex). Erklären Sie, was ein Coenzym ist, und begründen Sie biochemisch, warum sein Fehlen die Zellatmung blockiert und die Laktatsynthese in die Höhe treibt.
b) Wäre dem Patienten vor der Gabe des Vitamins eine konzentrierte Glucoselösung infundiert worden, um ihm „Energie zu geben“, hätte sich seine Azidose rasch verschlimmert. Begründen Sie diese Aussage anhand der Stoffwechselwege des Kohlenhydratstoffwechsels.
c) Da Coenzyme bei den von ihnen katalysierten Reaktionen nicht stöchiometrisch verbraucht werden (sie werden regeneriert), begründen Sie, warum wir Menschen wasserlösliche Vitamine kontinuierlich mit der Nahrung aufnehmen müssen und nicht nur eine einzige Dosis im Leben.
Enzymaktivität misst man als Reaktionsgeschwindigkeit $v$ (Produktmenge pro Zeit). Sie hängt von mehreren Faktoren ab.
Temperatur: Bis zum Optimum steigt $v$, weil die Teilchen schneller sind und häufiger wirksam zusammenstoßen (RGT-Regel: grob eine Verdopplung bis Verdreifachung pro $10\,\text{K}$). Darüber fällt $v$ steil ab, weil das Enzym denaturiert. Beim Menschen liegt das Optimum bei etwa $37\,^\circ\text{C}$.
pH-Wert: Jedes Enzym hat ein pH-Optimum, z. B. Pepsin im Magen bei etwa pH 2, Speichelamylase bei etwa pH 7. Abweichungen verändern die Ladungen im aktiven Zentrum.
Substratkonzentration: Bei konstanter Enzymmenge steigt $v$ zunächst fast linear und nähert sich dann einem Höchstwert $v_{\max}$. Dann sind alle aktiven Zentren besetzt (Sättigung), weitere Substratzugabe bringt nichts.
Regulation der Enzymaktivität durch Hemmstoffe:
Kompetitive Hemmung: Der Hemmstoff ähnelt dem Substrat und besetzt das aktive Zentrum. Mehr Substrat verdrängt ihn, $v_{\max}$ wird wieder erreicht.
Allosterische Hemmung: Der Hemmstoff bindet an einer anderen Stelle (allosterisches Zentrum) und verformt das aktive Zentrum, sodass das Substrat nicht mehr passt. Mehr Substrat hilft nicht, $v_{\max}$ bleibt erniedrigt.
Endprodukthemmung: Das Endprodukt einer Stoffwechselkette hemmt (meist allosterisch) das erste Enzym der Kette. Wird genug Produkt gebildet, bremst sich die Kette selbst: ein Regelkreis.
Vorhin hast du gesehen, warum das Spiegelei fest bleibt: Hitze denaturiert die Proteine des Eiklars. Und die Speichelamylase arbeitet bei $37\,^\circ\text{C}$ und etwa pH 7 am besten, weil ihr aktives Zentrum bei diesen Bedingungen die passende Form hat.
Los geht's! 3 Aufgaben der Stufe mittel in diesem Abschnitt