Un huevo frito en la sartén, como el que desayunas con un hojaldre, cambia en segundos: la clara pasa de líquida y transparente a blanca y firme. Y la leche tibia con unas gotas de limón se corta en grumos, como al preparar queso fresco. ¿Qué le pasa a las proteínas para que cambien tan rápido sin que se "rompa" su cadena? Al final de esta página vas a poder explicarlo.
Aminoácidos y el enlace peptídico
La seda de una araña, la queratina del cabello y la hemoglobina de tu sangre son muy distintas. Sin embargo, al descomponerlas en el laboratorio, todas dan el mismo repertorio de 20 moléculas sencillas. ¿Qué tienen en común esas piezas para poder ensamblarse y dar funciones tan distintas?
Todos los aminoácidos comparten el grupo amino, el grupo carboxilo y el hidrógeno. Lo que le da su personalidad a cada uno (si es polar, apolar, con carga, etc.) es el radical R.
Hay aminoácidos que el organismo no puede sintetizar y que tienes que incorporar con la dieta: son los aminoácidos esenciales. El valor biológico de una proteína depende de la proporción de esenciales que aporta: las proteínas de la leche, la carne o el huevo tienen alto valor biológico porque contienen todos los esenciales en buena proporción, mientras que muchas proteínas vegetales carecen de alguno y conviene combinarlas (por ejemplo, arroz con frijoles).
Las proteínas son las biomoléculas más versátiles de la célula, y por eso hacen "la mayor parte del trabajo":
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¿Qué son los aminoácidos y cuántos tipos distintos forman las proteínas de los seres vivos? Indica qué grupos químicos comparten todos los aminoácidos y cuál les…
¿Qué son los aminoácidos y cuántos tipos distintos forman las proteínas de los seres vivos? Indica qué grupos químicos comparten todos los aminoácidos y cuál les confiere las propiedades particulares a cada uno.
Una cadena de aminoácidos no se queda estirada como un hilo: se pliega. Ese plegamiento se describe en cuatro niveles, cada uno construido sobre el anterior.
¿Por qué importa? Como la secuencia (primaria) decide cómo se pliega todo lo demás, cambiar un solo aminoácido puede cambiar la forma y, con ella, la función.
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Observa el esquema de los niveles de organización de las proteínas, numerados del 1 al 4. Nombra cada nivel, describe brevemente su rasgo principal y pon un ejemplo de…
Observa el esquema de los niveles de organización de las proteínas, numerados del 1 al 4. Nombra cada nivel, describe brevemente su rasgo principal y pon un ejemplo de proteína que presente el nivel 4.
Volvamos al huevo frito y a la leche con limón. En ambos casos la proteína cambia de propiedades sin que se rompa su cadena de aminoácidos. ¿Cómo es posible?
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La hemoglobina pierde su forma tridimensional si la temperatura o el pH se alejan demasiado de sus valores normales. ¿Cómo se denomina este proceso, qué enlaces se…
La hemoglobina pierde su forma tridimensional si la temperatura o el pH se alejan demasiado de sus valores normales. ¿Cómo se denomina este proceso, qué enlaces se rompen y qué consecuencia tiene sobre la función de la proteína?
En el laboratorio del colegio puedes comprobar si un alimento contiene proteínas con la prueba del biuret. El reactivo (sulfato de cobre en medio básico, de color azul) reacciona con los enlaces peptídicos y cambia de color.
La clara de huevo da violeta (es rica en ovoalbúmina); el jugo de naranja y el agua con azúcar permanecen azules, igual que el control de agua. ¿Por qué? El color violeta se forma cuando el cobre se une a varios enlaces peptídicos seguidos, así que el resultado depende de la cadena de aminoácidos, no de los aminoácidos sueltos.
Las enzimas: catalizadores biológicos
Una botella de agua oxigenada tarda meses en descomponerse. Pero si le pones una gota de sangre o un trozo de papa cruda, burbujea al instante. ¿Cómo aceleran las células las reacciones millones de veces sin consumirse?
Algunas enzimas necesitan además una molécula auxiliar no proteica para funcionar; sin ella, la enzima no cataliza aunque su parte proteica esté intacta (en la última sección vas a ver los detalles).
Además de la temperatura, el pH influye: cada enzima tiene un pH óptimo, porque los cambios de pH alteran las cargas del centro activo y del sustrato, y con ellas el encaje y la forma de la proteína. Por ejemplo, la pepsina del estómago trabaja mejor en medio muy ácido (pH cercano a 2), mientras que la tripsina del intestino delgado lo hace a pH cercano a 8. Fuera de su óptimo, la enzima pierde actividad y, si el cambio es extremo, se desnaturaliza.
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¿Qué es una enzima? Explica cómo logra acelerar una reacción química haciendo referencia a la energía de activación y al complejo enzima-sustrato.
¿Qué es una enzima? Explica cómo logra acelerar una reacción química haciendo referencia a la energía de activación y al complejo enzima-sustrato.
En un laboratorio de bioquímica se investiga la estabilidad térmica de una enzima humana intracelular. Se incuban alícuotas de la enzima durante 20 minutos a cuatro…
En un laboratorio de bioquímica se investiga la estabilidad térmica de una enzima humana intracelular. Se incuban alícuotas de la enzima durante 20 minutos a cuatro temperaturas distintas ($15\ \text{°C}$, $37\ \text{°C}$, $45\ \text{°C}$ y $70\ \text{°C}$). A continuación, cada muestra se divide en dos fracciones:
Fracción 1: se mide inmediatamente su velocidad catalítica a la misma temperatura a la que fue incubada.
Fracción 2: se devuelve la muestra a $37\ \text{°C}$, se esperan 15 minutos y se mide entonces su velocidad catalítica a $37\ \text{°C}$.
Los resultados muestran que la Fracción 1 tiene actividad óptima a $37\ \text{°C}$, muy baja a $15\ \text{°C}$ y nula a $70\ \text{°C}$. En la Fracción 2, la muestra pretratada a $15\ \text{°C}$ recupera el $100\ \%$ de su actividad máxima, mientras que la pretratada a $70\ \text{°C}$ mantiene una actividad del $0\ \%$.
a) Interpreta molecularmente los resultados de la Fracción 2 para las muestras de $15\ \text{°C}$ y $70\ \text{°C}$, distinguiendo entre la energía cinética del sistema y la desnaturalización proteica.
b) Predice cómo variaría la curva de la Fracción 1 si se utilizara una enzima equivalente purificada de la bacteria termófila Thermus aquaticus ($T_{\text{óptima}} \approx 75\ \text{°C}$) y justifica qué adaptaciones en los enlaces de su estructura terciaria le permiten ser funcional a esa temperatura.
Un cofactor es un componente no proteico necesario para algunas enzimas: puede ser un ion, como Mg²⁺ o Zn²⁺, o una molécula orgánica llamada coenzima. Muchas vitaminas del complejo B son coenzimas o precursoras de ellas; no aportan energía, ni tomar más vitamina garantiza más actividad enzimática. La apoenzima con su cofactor funcional forma la holoenzima.
Si aumentas el sustrato con una cantidad fija de enzima, la velocidad inicial crece hasta acercarse a una velocidad máxima: los centros activos se saturan. Un inhibidor competitivo ocupa el centro activo, y su efecto se reduce aumentando el sustrato. En la inhibición no competitiva pura baja la velocidad máxima y añadir sustrato no la restaura.
¡A practicar! 3 ejercicios de nivel medio en este apartado
Vuelve al principio: el huevo en la sartén y la leche con limón cambian porque el calor y el pH rompen las interacciones débiles que mantienen plegadas a las proteínas. Las cadenas se desnaturalizan y se enredan, pero sus enlaces peptídicos siguen intactos.
¡A practicar! 3 ejercicios de nivel medio en este apartado