Ninguna otra familia de biomoléculas tiene tanta variedad funcional como las proteínas: una fibra de colágeno, un anticuerpo y una enzima digestiva son, en el fondo, la misma clase de polímero plegado de maneras distintas. Piensa en un bistec en la parrilla durante el Cuatro de Julio: el calor cambia por completo las proteínas de la carne, y verás por qué. Esta página explica cómo una secuencia lineal de aminoácidos acaba determinando una forma tridimensional precisa, y por qué esa forma es, literalmente, la función.
Aminoácidos y el enlace peptídico
La seda de una araña, la queratina del cabello y la hemoglobina tienen propiedades mecánicas y químicas opuestas, pero al hidrolizarlas en el laboratorio de tu clase de AP Biology todas se descomponen exactamente en el mismo repertorio de 20 moléculas sencillas. ¿Qué arquitectura común comparten estas piezas para poder ensamblarse entre sí y generar funciones tan dispares?
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¿Qué son los aminoácidos y cuántos tipos distintos forman las proteínas de los seres vivos? Indica qué grupos químicos comparten todos los aminoácidos y cuál les…
¿Qué son los aminoácidos y cuántos tipos distintos forman las proteínas de los seres vivos? Indica qué grupos químicos comparten todos los aminoácidos y cuál les confiere las propiedades particulares a cada uno.
Observa el esquema de los niveles de organización de las proteínas, numerados del 1 al 4. Nombra cada nivel, describe brevemente su rasgo principal y pon un ejemplo de…
Observa el esquema de los niveles de organización de las proteínas, numerados del 1 al 4. Nombra cada nivel, describe brevemente su rasgo principal y pon un ejemplo de proteína que presente el nivel 4.
La hemoglobina funcional de un adulto ($\text{HbA}$) es un heterotetrámero soluble. En la anemia falciforme, la mutación puntual en el gen de la globina $\beta$…
La hemoglobina funcional de un adulto ($\text{HbA}$) es un heterotetrámero soluble. En la anemia falciforme, la mutación puntual en el gen de la globina $\beta$ sustituye un ácido glutámico por valina en la posición 6 de la cadena polipeptídica ($\text{HbS}$), provocando que la desoxihemoglobina polimerice en largas fibras insolubles que deforman los eritrocitos.
a) A partir de las propiedades químicas de las cadenas laterales de ambos aminoácidos, justifica por qué este cambio en la estructura primaria altera la conformación y solubilidad de la proteína, e indica qué tipo de interacciones moleculares débiles estabilizan esas fibras.
b) En un cribado genético se detectan dos mutaciones alternativas en ese mismo codón 6 de la globina $\beta$:
Variante A: el ácido glutámico es sustituido por ácido aspártico ($\text{Glu6Asp}$).
Variante B: el ácido glutámico es sustituido por leucina ($\text{Glu6Leu}$).
Predice razonadamente cuál de estas dos variantes mantendrá una función biológica prácticamente idéntica a la $\text{HbA}$ sana y cuál provocará una agregación patológica similar a la anemia falciforme.
Al exprimir jugo de limón sobre leche tibia, la caseína soluble precipita en grumos densos, y al freír un huevo en el desayuno la clara líquida y transparente se vuelve blanca y sólida en pocos segundos. ¿Por qué una alteración del medio cambia de forma tan radical las propiedades de una proteína sin haber roto su cadena de aminoácidos?
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La hemoglobina pierde su forma tridimensional si la temperatura o el pH se alejan demasiado de sus valores normales. ¿Cómo se denomina este proceso, qué enlaces se…
La hemoglobina pierde su forma tridimensional si la temperatura o el pH se alejan demasiado de sus valores normales. ¿Cómo se denomina este proceso, qué enlaces se rompen y qué consecuencia tiene sobre la función de la proteína?
El peróxido de hidrógeno que compras en la farmacia tarda meses en descomponerse en su botella, pero si le añades una gota de sangre o un trozo de papa cruda, el desprendimiento de oxígeno gaseoso es instantáneo y tumultuoso. ¿Cómo logran las células acelerar una reacción química millones de veces sin consumirse en el intento?
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¿Qué es una enzima? Explica cómo logra acelerar una reacción química haciendo referencia a la energía de activación y al complejo enzima-sustrato.
¿Qué es una enzima? Explica cómo logra acelerar una reacción química haciendo referencia a la energía de activación y al complejo enzima-sustrato.
En un laboratorio de bioquímica se investiga la estabilidad térmica de una enzima humana intracelular. Se incuban alícuotas de la enzima durante 20 minutos a cuatro…
En un laboratorio de bioquímica se investiga la estabilidad térmica de una enzima humana intracelular. Se incuban alícuotas de la enzima durante 20 minutos a cuatro temperaturas distintas ($15\ \text{°C}$, $37\ \text{°C}$, $45\ \text{°C}$ y $70\ \text{°C}$). A continuación, cada muestra se divide en dos fracciones:
Fracción 1: se mide inmediatamente su velocidad catalítica a la misma temperatura a la que fue incubada.
Fracción 2: se devuelve la muestra a $37\ \text{°C}$, se esperan 15 minutos y se mide entonces su velocidad catalítica a $37\ \text{°C}$.
Los resultados muestran que la Fracción 1 tiene actividad óptima a $37\ \text{°C}$, muy baja a $15\ \text{°C}$ y nula a $70\ \text{°C}$. En la Fracción 2, la muestra pretratada a $15\ \text{°C}$ recupera el $100\ \%$ de su actividad máxima, mientras que la pretratada a $70\ \text{°C}$ mantiene una actividad del $0\ \%$.
a) Interpreta molecularmente los resultados de la Fracción 2 para las muestras de $15\ \text{°C}$ y $70\ \text{°C}$, distinguiendo entre la energía cinética del sistema y la desnaturalización proteica.
b) Predice cómo variaría la curva de la Fracción 1 si se utilizara una enzima equivalente purificada de la bacteria termófila Thermus aquaticus ($T_{\text{óptima}} \approx 75\ \text{°C}$) y justifica qué adaptaciones en los enlaces de su estructura terciaria le permiten ser funcional a esa temperatura.
Aquí ves solo la base. La cinética enzimática completa (sitio activo, ajuste inducido, tipos de inhibición y gráficas de velocidad) se desarrolla en la página de enzimas de AP Biology (APENZYME-APENZFUN); consúltala para profundizar.
Te conviene dominar: Enzimas (Biología AP (AP Biology))
Un cofactor es un componente no proteico necesario para algunas enzimas: puede ser un ion, como Mg²⁺ o Zn²⁺, o una molécula orgánica, denominada coenzima. Muchas vitaminas son precursoras de coenzimas; no aportan energía ni tomar más garantiza más actividad enzimática. La apoenzima con su cofactor funcional forma la holoenzima.
Al aumentar el sustrato con cantidad de enzima fija, la velocidad inicial crece hasta aproximarse a una velocidad máxima: los centros activos se saturan. Un inhibidor competitivo ocupa el sitio activo; su efecto puede reducirse aumentando el sustrato. En la inhibición no competitiva (noncompetitive) pura, el inhibidor se une a un sitio alostérico (allosteric) y cambia la forma de la enzima; en ella disminuye la velocidad máxima y añadir sustrato no la restaura.
Resumen
¡A practicar! 3 ejercicios de nivel medio en este apartado