Las proteínas

Aminoácidos y el enlace peptídico

La seda de una araña, la queratina del cabello y la hemoglobina de tu sangre son muy distintas. Sin embargo, al descomponerlas en el laboratorio, todas dan el mismo repertorio de 20 moléculas sencillas. ¿Qué tienen en común esas piezas para poder ensamblarse y dar funciones tan distintas?

Todos los aminoácidos comparten el grupo amino, el grupo carboxilo y el hidrógeno. Lo que le da su personalidad a cada uno (si es polar, apolar, con carga, etc.) es el radical R.

Hay aminoácidos que el organismo no puede sintetizar y que tienes que incorporar con la dieta: son los aminoácidos esenciales. El valor biológico de una proteína depende de la proporción de esenciales que aporta: las proteínas de la leche, la carne o el huevo tienen alto valor biológico porque contienen todos los esenciales en buena proporción, mientras que muchas proteínas vegetales carecen de alguno y conviene combinarlas (por ejemplo, arroz con frijoles, como en el congrí).

Las proteínas son las biomoléculas más versátiles de la célula, y por eso hacen "la mayor parte del trabajo":

Los cuatro niveles de estructura

Una cadena de aminoácidos no se queda estirada como un hilo: se pliega. Ese plegamiento se describe en cuatro niveles, cada uno construido sobre el anterior.

¿Por qué importa? Como la secuencia (primaria) decide cómo se pliega todo lo demás, cambiar un solo aminoácido puede cambiar la forma y, con ella, la función.

Desnaturalización: cuando se pierde la forma

Volvamos al huevo frito y a la leche con limón. En ambos casos la proteína cambia de propiedades sin que se rompa su cadena de aminoácidos. ¿Cómo es posible?

Las enzimas: catalizadores biológicos

Una botella de agua oxigenada tarda meses en descomponerse. Pero si le pones una gota de sangre o un trozo de papa cruda, burbujea al instante. ¿Cómo aceleran las células las reacciones millones de veces sin consumirse?

Algunas enzimas necesitan además una molécula auxiliar no proteica para funcionar; sin ella, la enzima no cataliza aunque su parte proteica esté intacta (en la última sección vas a ver los detalles).

Además de la temperatura, el pH influye: cada enzima tiene un pH óptimo, porque los cambios de pH alteran las cargas del centro activo y del sustrato, y con ellas el encaje y la forma de la proteína. Por ejemplo, la pepsina del estómago trabaja mejor en medio muy ácido (pH cercano a 2), mientras que la tripsina del intestino delgado lo hace a pH cercano a 8. Fuera de su óptimo, la enzima pierde actividad y, si el cambio es extremo, se desnaturaliza.

Cofactores, saturación e inhibición enzimática

Un cofactor es un componente no proteico necesario para algunas enzimas: puede ser un ion, como Mg²⁺ o Zn²⁺, o una molécula orgánica llamada coenzima. Muchas vitaminas del complejo B son coenzimas o precursoras de ellas; no aportan energía, ni tomar más vitamina garantiza más actividad enzimática. La apoenzima con su cofactor funcional forma la holoenzima.

Si aumentas el sustrato con una cantidad fija de enzima, la velocidad inicial crece hasta acercarse a una velocidad máxima: los centros activos se saturan. Un inhibidor competitivo ocupa el centro activo, y su efecto se reduce aumentando el sustrato. En la inhibición no competitiva pura baja la velocidad máxima y añadir sustrato no la restaura.

Resumen

Vuelve al principio: el huevo en la sartén y la leche con limón cambian porque el calor y el pH rompen las interacciones débiles que mantienen plegadas a las proteínas. Las cadenas se desnaturalizan y se enredan, pero sus enlaces peptídicos siguen intactos.