Ejercicios: Estructura y función de las enzimas y efectos del ambiente

Define sustrato, sitio activo y energía de activación. Luego explica en una o dos oraciones cómo una enzima acelera una reacción sin consumirse.

La mayoría de las enzimas humanas funcionan mejor cerca de 37 °C y un pH cercano a 7.4, mientras que la pepsina del estómago funciona mejor cerca de pH 2. Explica qué le ocurre a la forma y a la función de una enzima humana típica si se calienta muy por encima de su temperatura óptima. Nombra el término que se usa para este cambio.

Compara los inhibidores competitivos y los no competitivos. Para cada uno, indica dónde se une a la enzima y si agregar más sustrato puede superar su efecto.

Se mide la actividad de una enzima a distintas temperaturas, manteniendo constantes todas las demás condiciones.

(a) Identifica la temperatura óptima aproximada. (b) Explica por qué la velocidad aumenta de 10 °C a 40 °C. (c) Explica por qué la velocidad disminuye después de 40 °C.

Se mezcla una cantidad fija de enzima con distintas concentraciones de sustrato.

(a) Explica por qué la velocidad aumenta a concentraciones bajas de sustrato. (b) Explica por qué la velocidad se estabiliza en 100. (c) Predice qué ocurriría con la velocidad máxima si se duplicara la cantidad de enzima.

Se probaron dos enzimas a distintos valores de pH. Se muestra la actividad relativa (% del máximo).

Una enzima proviene del estómago y la otra del intestino delgado. Decide cuál es cuál y explica a nivel molecular por qué un cambio de pH modifica la actividad de una enzima.

Un investigador mide la velocidad de reacción ($\mu$mol/min) a varias concentraciones de sustrato sin inhibidor, con el inhibidor A y con el inhibidor B. Cada vez se usa la misma cantidad de enzima.

(a) Identifica cuál inhibidor es competitivo y cuál es no competitivo, citando evidencia de los datos. (b) Explica, usando la estructura de la enzima, por qué una concentración muy alta de sustrato casi supera a un inhibidor pero no al otro. (c) Predice qué tipo de inhibidor produciría una molécula que se une a un sitio alostérico.

Una reacción exergónica tiene una energía de activación de 75 kJ/mol sin catalizador y de 40 kJ/mol con una enzima. El cambio total de energía libre es $-20$ kJ/mol. (a) Explica qué cambia la enzima y qué no cambia en esta reacción (considera la energía de activación, $\Delta G$ y la posición de equilibrio). (b) Un estudiante planea probar cómo afecta la temperatura a la enzima amilasa usando almidón y solución de yodo. Describe la variable independiente, la variable dependiente, dos variables que se mantendrían constantes y un control adecuado (por ejemplo, uno con enzima hervida). (c) Predice los resultados a 0 °C, 37 °C y 90 °C y justifícalos.