Esercizi: Proteine

Gli amminoacidi sono i monomeri delle proteine.

1. a) Disegna a parole la struttura generale di un $\alpha$-amminoacido.
2. b) Quanti amminoacidi proteici standard esistono?
3. c) Che cos'è il legame peptidico e quale molecola si libera nella sua formazione?

Le proteine hanno diversi livelli di organizzazione strutturale.

1. a) Che cos'è la struttura primaria?
2. b) Quali strutture secondarie conosci ($\alpha$-elica e $\beta$-foglietto) e quali legami le stabilizzano?
3. c) Che cos'è la struttura quaternaria? Cita un esempio.

La denaturazione altera la struttura delle proteine.

1. a) Cita due agenti denaturanti.
2. b) Che cosa accade alla struttura tridimensionale di una proteina denaturata?
3. c) Perché l'albume dell'uovo diventa bianco e solido quando si cuoce?

Un tripeptide è formato da glicina, alanina e serina nell'ordine Gly-Ala-Ser.

1. a) Quanti legami peptidici contiene?
2. b) Quanti tripeptidi diversi si possono ottenere con questi tre amminoacidi usando ciascuno una sola volta?
3. c) Quale ruolo ha la sequenza nel determinare la funzione della proteina?

Una proteina ha massa molecolare di $55.000\ \text{u}$. La massa media di un residuo amminoacidico è circa $110\ \text{u}$.

1. a) Stima il numero di amminoacidi della catena.
2. b) Quanti legami peptidici contiene, se la catena è unica?
3. c) Quante basi di mRNA codificano questa proteina (escluso il codone di stop)?

L'anemia falciforme è causata dalla sostituzione di un acido glutammico con una valina nella catena $\beta$ dell'emoglobina.

1. a) Spiega perché la sostituzione cambia le proprietà della proteina (polare/apolare).
2. b) Spiega come ciò altera la forma dei globuli rossi.
3. c) Collega il fenomeno alla relazione struttura-funzione e a una mutazione puntiforme del DNA.

Il ripiegamento proteico è guidato da interazioni deboli e dall'effetto idrofobico.

1. a) Descrivi i legami e le interazioni che stabilizzano la struttura terziaria (ponti disolfuro, interazioni idrofobiche, legami idrogeno, ioniche).
2. b) Spiega perché i residui apolari tendono a disporsi all'interno della proteina globulare in ambiente acquoso.
3. c) Spiega perché la perdita della struttura terziaria comporta la perdita di funzione, usando l'esempio di un enzima.

L'emoglobina è una proteina a struttura quaternaria formata da $4$ subunità, ciascuna con un gruppo eme contenente ferro.

1. a) Spiega il concetto di cooperatività nel legame con l'ossigeno e disegna a parole la curva di saturazione sigmoide.
2. b) Confronta con la mioglobina, monomerica, e spiega la differenza di affinità.
3. c) Spiega l'effetto Bohr (pH e $\text{CO}_2$) sul rilascio di ossigeno ai tessuti.

Il punto isoelettrico (pI) di un amminoacido è il pH al quale la sua carica netta è nulla. Per la glicina i valori di $\text{p}K_a$ sono $2{,}34$ (gruppo carbossilico) e $9{,}60$ (gruppo amminico).

1. a) Calcola il pI della glicina come media dei due $\text{p}K_a$.
2. b) Descrivi la forma prevalente a pH $1$, a pH pari al pI e a pH $12$.
3. c) Spiega come si sfrutta questa proprietà nell'elettroforesi per separare le proteine.